Inhibiteurs TGase5

Les inhibiteurs courants de la TGase5 comprennent, entre autres, le chlorhydrate de cystamine CAS 56-17-7, la dansylcadavérine CAS 10121-91-2, la 2-naphthylamine CAS 91-59-8, l'adénosine oxydée par le périodate CAS 34240-05-6 et le BAPTA, acide libre CAS 85233-19-8.

Les inhibiteurs de la TGase5 sont des composés qui, directement ou indirectement, peuvent inhiber l'activité enzymatique de la TGase5. Étant donné que la TGase5 est un membre de la famille des transglutaminases, nombre de ces inhibiteurs tirent leur origine du spectre plus large des inhibiteurs de transglutaminases. Le principal mode d'inhibition de bon nombre de ces composés repose sur la compétition au niveau du site actif de l'enzyme. Par exemple, la cystamine, la monodansylcadavérine et le Z-DON-Val-Pro-Leu-OMe peuvent bloquer le site actif ou entrer en compétition avec lui, réduisant ainsi la capacité de l'enzyme à catalyser la réticulation des protéines.

Certains inhibiteurs, comme l'adénosine dialdéhyde, ciblent des sites auxiliaires tels que le site de liaison du GTP. Ce mécanisme d'inhibition peut avoir un impact sur la conformation ou la fonctionnalité de l'enzyme, ce qui entraîne une réduction de son activité. Dans le contexte de la TGase5, qui a été associée à la différenciation épidermique, l'inhibition de son activité peut influencer des processus tels que la formation de l'enveloppe cornifiée. Les chélateurs du calcium, comme le BAPTA et l'EGTA, servent d'inhibiteurs en éliminant les ions calcium du voisinage de l'enzyme. Comme certaines activités de la transglutaminase sont dépendantes du calcium, la séquestration du calcium peut réduire efficacement la fonction de l'enzyme.