Inhibiteurs SIAE

Les inhibiteurs SIAE courants comprennent, sans s'y limiter, le zanamivir CAS 139110-80-8, le phosphate d'oseltamivir CAS 204255-11-8, le peramivir, le laninamivir et l'acide N-acétyl-2,3-déhydro-2-désoxyneuraminique CAS 24967-27-9.

Les inhibiteurs chimiques de la SIAE peuvent fonctionner selon différents mécanismes pour inhiber l'activité enzymatique de la protéine. Par exemple, le zanamivir et l'oseltamivir sont des inhibiteurs de la neuraminidase qui présentent une similitude structurelle avec l'acide sialique, ce qui leur permet d'empêcher potentiellement l'activité enzymatique de la SIAE sur ses substrats en occupant son site actif. Cette inhibition compétitive bloque la capacité de l'enzyme à éliminer les résidus d'acide sialique des glycoprotéines ou des glycolipides. Le péramivir et le laninamivir, qui sont également des inhibiteurs de la neuraminidase, peuvent inhiber la SIAE de la même manière, en se liant au site actif de l'enzyme et en empêchant le clivage de l'acide sialique. Ceci est crucial car le rôle principal de l'IAE implique la régulation des réponses immunitaires par la modification des molécules contenant de l'acide sialique à la surface des cellules.

En outre, les inhibiteurs chimiques comme la DANA et la Siastatine B, qui sont des analogues de l'acide sialique, agissent comme des inhibiteurs compétitifs en bloquant directement le site actif de l'IAE. Le Neu5Ac2en, un autre dérivé de l'acide sialique, peut inhiber l'activité enzymatique de la SIAE en entrant en compétition avec les substrats naturels pour le site actif, empêchant ainsi le bon fonctionnement de l'enzyme. La fludalanine, un analogue structurel de l'alanine, et le PUGNAc, un autre inhibiteur des sialidases, pourraient tous deux inhiber la SIAE en ressemblant à ses substrats naturels, en bloquant le site actif de l'enzyme et en entravant son activité. Un autre analogue de l'acide sialique, l'acide 9-azido-9-désoxy-N-acétylneuraminique, peut inhiber la SIAE en agissant comme un pseudo-substrat, empêchant ainsi l'enzyme de remplir son rôle de clivage des résidus d'acide sialique. Enfin, l'anhydro-D-mannojirimycine, un dérivé qui imite la structure des substrats naturels, peut bloquer le site actif de la SIAE, la rendant inactive et incapable de remplir sa fonction dans les processus cellulaires. Chacun de ces produits chimiques, en imitant ou en concurrençant les substrats naturels de la SIAE, peut conduire à l'inhibition fonctionnelle de la protéine, influençant ainsi les voies biochimiques dans lesquelles la SIAE est impliquée.