Rsk Activateurs

Les activateurs Rsk courants comprennent notamment l'A-769662 CAS 844499-71-4, l'ester éthylique de l'acide 2-Amino-6-chloro-α-cyano-3-(éthoxycarbonyl)-4H-1-benzopyran-4-acétique CAS 305834-79-1, l'A23187 CAS 52665-69-7, la Metformine CAS 657-24-9 et la Forskoline CAS 66575-29-9.

Les ribosomales S6 kinases (RSK) sont une famille de sérine/thréonine kinases qui jouent un rôle crucial dans la physiologie cellulaire en assurant la médiation de la transduction du signal en aval de la voie ERK (Extracellular Signal-Regulated Kinase) / MAPK (Mitogen-Activated Protein Kinase). Les RSK sont impliquées dans divers processus cellulaires, notamment la croissance, la survie et la prolifération des cellules, ainsi que la régulation de la transcription, de la traduction et de la réorganisation du cytosquelette. Ces kinases agissent comme des médiateurs essentiels qui relient les signaux extracellulaires aux réponses cellulaires appropriées, ce qui souligne leur importance dans le maintien de l'homéostasie cellulaire. Sur le plan fonctionnel, les RSK se caractérisent par leur capacité à phosphoryler un large éventail de substrats, influençant ainsi leur activité, leur stabilité ou leur localisation, ce qui, à son tour, affecte de nombreux résultats biologiques. La régulation précise de l'activité des RSK est essentielle pour garantir que la transduction des signaux est correctement exécutée en réponse à des signaux externes et internes, facilitant ainsi le contrôle dynamique des processus cellulaires en fonction des exigences environnementales et physiologiques.

L'activation des RSK est un processus hautement régulé qui est principalement piloté par la cascade de signalisation ERK/MAPK. Après stimulation par des facteurs de croissance, des cytokines ou d'autres signaux extracellulaires, la voie MAPK est activée, ce qui aboutit à la phosphorylation et à l'activation d'ERK1/2. ERK1/2 activée phosphoryle ensuite RSK sur deux sites critiques: la boucle d'activation du domaine kinase et le motif hydrophobe du domaine C-terminal. Cette double phosphorylation est essentielle pour l'activation de la RSK, car elle induit un changement de conformation qui permet l'activation complète de la kinase. En outre, l'activation de la RSK peut être affinée par des événements de phosphorylation médiés par d'autres kinases telles que PDK1, qui phosphoryle la RSK au niveau de la boucle d'activation de son domaine kinase N-terminal. Ce réseau complexe d'événements de phosphorylation assure l'activation précise de la RSK, lui permettant de phosphoryler des substrats cibles et d'exercer ses effets sur diverses fonctions cellulaires.