Inhibiteurs Prss34

Les inhibiteurs courants de la Prss34 comprennent, entre autres, le E-64 CAS 66701-25-5, le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, le mésylate de Gabexate CAS 56974-61-9, le mésylate de Nafamostat CAS 82956-11-4 et l'hémisulfate de Leupeptine CAS 55123-66-5.

Les inhibiteurs de la Prss34 sont un groupe diversifié de composés qui ciblent principalement le site actif de la protéase pour empêcher sa fonction enzymatique. Par exemple, l'E-64 agit en se liant de manière irréversible au résidu cystéine du site actif de la Prss34, bloquant ainsi son activité protéolytique. De même, l'AEBSF entrave la Prss34 en acétylant le groupe hydroxyle du résidu sérine dans son site actif, ce qui rend l'enzyme inactive. Le Gabexate Mesilate et le Nafamostat Mesilate occupent le site actif de la Prss34, soit en empêchant l'accès au substrat, soit en se liant de manière réversible au site, respectivement. La polyvalence de ces inhibiteurs est également illustrée par l'hémisulfate de leupeptine, qui cible la Prss34 par une liaison réversible qui arrête la catalyse. L'aprotinine, un autre inhibiteur puissant, forme un complexe stœchiométrique avec la Prss34, inhibant ainsi son activité de manière très spécifique.

En outre, certains inhibiteurs peuvent affecter la Prss34 en exploitant son environnement biochimique ou la spécificité de son substrat. La benzamidine HCl, par exemple, imite l'état de transition des substrats pour inhiber de manière compétitive la Prss34 dans son site actif. L'acide tranexamique, bien que couramment utilisé pour ses propriétés antifibrinolytiques, pourrait également entrer en compétition avec les substrats naturels de la Prss34 au niveau des sites de liaison de la lysine, ce qui entraînerait une inhibition. La phosphoramidon, bien qu'étant un inhibiteur de métalloprotéases, pourrait indirectement diminuer l'activité fonctionnelle de la Prss34 en modifiant le milieu protéolytique et l'accessibilité des substrats. La chymostatine est connue pour inhiber les protéases à sérine de type chymotrypsine et peut étendre cette inhibition à la Prss34 en formant un complexe étroit sur le site actif de l'enzyme. Ces inhibiteurs, grâce à leurs mécanismes uniques et spécifiques, contribuent efficacement à la régulation à la baisse de l'activité protéolytique de la Prss34.