Les activateurs de POMGnT1 englobent une variété de composés chimiques qui amplifient indirectement l'activité fonctionnelle de la protéine en influençant les voies biochimiques auxquelles elle participe. L'UDP-GlcNAc, en tant que substrat direct de la POMGnT1, joue un rôle central dans la synthèse des O-mannosylglycanes, ce qui le rend essentiel pour la fonction de glycosyltransférase de la protéine. La disponibilité de l'UDP-GlcNAc est favorisée par des composés tels que la glucosamine et le glucose-1-phosphate, qui participent à sa biosynthèse, tandis que le ribose-5-phosphate et l'UTP fournissent les précurseurs nécessaires à cette voie. Le sulfate de manganèse(II) stimule l'activité de POMGnT1 en fournissant des ions Mn2+, cofacteurs cruciaux pour ses mécanismes enzymatiques. Le dolichol-phosphate facilite le processus de transfert des motifs de sucre, essentiels pour que la POMGnT1 exerce ses effets de glycosylation sur les protéines cibles. En outre, l'acide CMP-sialique et la N-acétylmannosamine, qui font partie de la biosynthèse de l'acide sialique, affectent indirectement la POMGnT1 en garantissant l'achèvement correct de la glycosylation, un processus souvent postérieur à la O-mannosylation.
Le deuxième niveau d'activateurs de la POMGnT1 comprend des composés qui contribuent indirectement à la disponibilité des substrats de la protéine ou à son processus enzymatique. Le mannose-1-phosphate est essentiel à la production de GDP-mannose, un précurseur nécessaire à la synthèse du dolichol-phosphate-mannose, qui est ensuite utilisé par la POMGnT1. L'acétyl-CoA contribue à cette cascade en étant un substrat pour la synthèse des acides sialiques, qui sont généralement ajoutés aux glycoprotéines après l'action de la POMGnT1, ce qui suggère un rôle de soutien dans le processus global de glycosylation. Le phosphoénolpyruvate, par son rôle dans la glycolyse, a un impact indirect sur la synthèse des précurseurs nécessaires à la formation de l'UDP-GlcNAc, soutenant ainsi l'activité glycosyltransférase de la POMGnT1.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
N-Acetyl-D-glucosamine | 7512-17-6 | sc-286377 sc-286377B sc-286377A | 50 g 100 g 250 g | $92.00 $159.00 $300.00 | 1 | |
L'UDP-N-acétylglucosamine (UDP-GlcNAc) sert de substrat à la POMGnT1 au cours du processus de glycosylation. La présence d'UDP-GlcNAc est essentielle pour l'activité enzymatique de la POMGnT1, conduisant à la synthèse des O-mannosyl-glycanes sur les protéines. | ||||||
Manganese(II) sulfate monohydrate | 10034-96-5 | sc-203130 sc-203130A | 100 g 500 g | $40.00 $105.00 | ||
Les ions manganèse agissent comme cofacteurs de POMGnT1, renforçant son action enzymatique. Le sulfate de manganèse(II) fournissant des ions Mn2+ peut augmenter l'efficacité catalytique de POMGnT1 dans la O-mannosylation des protéines. | ||||||
D-Glucosamine | 3416-24-8 | sc-278917A sc-278917 | 1 g 10 g | $197.00 $764.00 | ||
La glucosamine peut être convertie en UDP-GlcNAc, augmentant indirectement la disponibilité du substrat pour POMGnT1 et renforçant ainsi son activité. | ||||||
D-Mannose | 3458-28-4 | sc-211180 sc-211180A | 100 g 250 g | $101.00 $158.00 | 1 | |
Le mannose-1-phosphate est essentiel pour la synthèse de GDP-mannose, un précurseur du dolichol-phosphate-mannose, qui est essentiel pour la synthèse des O-mannosylglycanes par POMGnT1. | ||||||
Acetyl coenzyme A trisodium salt | 102029-73-2 | sc-210745 sc-210745A sc-210745B | 1 mg 5 mg 1 g | $46.00 $80.00 $5712.00 | 3 | |
L'acétyl-CoA est un substrat pour la synthèse de l'acide N-acétylneuraminique, qui est un composant des acides sialiques. Comme la sialylation suit souvent la O-mannosylation, la disponibilité de l'acétyl-CoA peut indirectement renforcer l'activité de la POMGnT1. | ||||||
Uridine-5′-triphosphate, Trisodium Salt | 19817-92-6 | sc-301964 sc-301964A | 50 mg 1 g | $86.00 $118.00 | 2 | |
L'UTP est un substrat pour la synthèse de l'UDP-GlcNAc. L'augmentation des niveaux d'UTP peut donc indirectement augmenter le pool de substrats pour l'activité glycosyltransférase de POMGnT1. | ||||||