Inhibiteurs OTTMUSG00000016790

Les inhibiteurs communs OTTMUSG00000016790 comprennent notamment la trichostatine A CAS 58880-19-6, le butyrate de sodium CAS 156-54-7, l'acide hydroxamique de suberoylanilide CAS 149647-78-9, le panobinostat CAS 404950-80-7 et l'acide valproïque CAS 99-66-1.

Le membre de la famille Histone cluster 2, une variante des protéines histones, joue un rôle essentiel dans la structure de la chromatine et la régulation des gènes. Les inhibiteurs chimiques énumérés ci-dessus, qui sont tous des inhibiteurs de l'histone désacétylase, ciblent cette protéine en modifiant son état d'acétylation, ce qui influence l'architecture et la fonction de la chromatine. La trichostatine A, par exemple, augmente l'acétylation des protéines d'histone, y compris les membres de la famille du groupe d'histones 2, ce qui entraîne un relâchement de la structure de la chromatine. Ce relâchement perturbe le fonctionnement normal de la protéine dans le maintien d'une chromatine compacte, essentielle à la régulation de l'expression des gènes. De même, le butyrate de sodium, en inhibant la désacétylation des histones, augmente les niveaux d'acétylation des histones, ce qui a un impact sur la capacité de la protéine à jouer son rôle dans le remodelage de la chromatine et le contrôle de l'expression des gènes.

Les inhibiteurs tels que le vorinostat, le panobinostat et l'acide valproïque agissent également comme des inhibiteurs de l'histone désacétylase, ce qui entraîne une acétylation accrue des membres de la famille de l'histone cluster 2. La conséquence est une conformation plus ouverte de la chromatine, qui est moins propice au rôle normal de la protéine dans l'organisation de la chromatine et la régulation des gènes. Les inhibiteurs tels que la romidepsine et le belinostat fonctionnent de manière similaire, en maintenant des niveaux d'acétylation plus élevés sur les protéines histones, affectant ainsi la structure de la chromatine et le rôle du membre de la famille du groupe d'histones 2. L'entinostat, la tacedinaline, le quisinostat, le mocetinostat et le givinostat agissent tous selon le même mécanisme d'inhibition de l'histone désacétylase, ce qui entraîne des modifications de la structure de la chromatine par une augmentation de l'acétylation des histones. Ces changements affectent la fonctionnalité des membres de la famille du groupe d'histones 2 dans le remodelage de la chromatine et le contrôle de l'expression des gènes. Le thème commun à tous ces inhibiteurs est leur capacité à perturber la structure compacte normale de la chromatine, cruciale pour le rôle fonctionnel du membre de la famille du groupe d'histones 2, inhibant ainsi sa capacité à participer efficacement à l'organisation de la chromatine et à la régulation des gènes.