Inhibiteurs OST-PTP

Les inhibiteurs courants de l'OST-PTP comprennent, entre autres, l'orthovanadate de sodium CAS 13721-39-6, l'oxyde de phénylarsine CAS 637-03-6, la caliculine A CAS 101932-71-2, la cantharidine CAS 56-25-7 et l'endothall CAS 145-73-3.

Les inhibiteurs chimiques de l'OST-PTP comprennent une gamme de composés qui interagissent avec la protéine pour entraver son activité phosphatase. L'orthovanadate de sodium est un inhibiteur de phosphatase qui empêche la déphosphorylation des protéines par l'OST-PTP, un processus crucial pour la régulation de diverses voies de signalisation. L'oxyde de phénylarsine cible l'OST-PTP en se liant aux thiols vicinaux essentiels à l'action catalytique de la protéine, inhibant ainsi efficacement sa fonction. La caliculine A et la cantharidine agissent toutes deux en se liant à la sous-unité catalytique de phosphatases telles que l'OST-PTP, la caliculine A bloquant l'activité enzymatique et la cantharidine inhibant de manière irréversible le site actif, empêchant ainsi la déphosphorylation des substrats. L'endothall entre en compétition avec les substrats naturels pour le site actif de l'OST-PTP, tandis que l'acide okadaïque se lie au site actif, empêchant l'hydrolyse des phosphoresidues que l'OST-PTP catalyserait normalement.

D'autres inhibiteurs tels que la Tautomycine et la Fostriecine inhibent l'OST-PTP en empêchant l'accès du substrat au centre catalytique et en se liant au domaine de la phosphatase, respectivement, ce qui entraîne une inhibition de l'activité enzymatique. La microcystine-LR exerce son effet inhibiteur en se liant de manière covalente à l'OST-PTP et en induisant un changement de conformation qui entrave la liaison du substrat. Le Dechlorane Plus et le Bisphénol A peuvent inhiber l'OST-PTP en se liant de manière non spécifique à l'enzyme, ce qui peut entraîner des altérations structurelles et fonctionnelles de la protéine. Enfin, l'acide rosmarinique, connu pour ses propriétés inhibitrices de l'enzyme, peut inhiber l'OST-PTP en interagissant avec le site actif, bloquant ainsi la capacité de la protéine à déphosphoryler ses substrats et à jouer son rôle dans les voies de signalisation cellulaires.