Moesin Activateurs
Les activateurs de Moesin les plus courants comprennent, entre autres, la caliculine A CAS 101932-71-2, le jasplakinolide CAS 102396-24-7, Y-27632, base libre CAS 146986-50-7, ML-9 CAS 105637-50-1 et la (±)-lebbistatine CAS 674289-55-5.
Les activateurs de la Moesin englobent une gamme variée de produits chimiques qui modulent de manière complexe l'activité de la Moesin, un membre de la famille des protéines ERM (Ezrin, Radixin, Moesin) qui jouent un rôle crucial en reliant le cytosquelette d'actine à la membrane plasmique. Bien qu'aucun activateur direct n'ait été identifié, divers composés exercent leurs effets sur la Moesin par le biais de mécanismes indirects, ce qui met en évidence les voies de signalisation interconnectées qui régissent la morphologie et la motilité cellulaires. Parmi les composés mis en évidence, la caliculine A apparaît comme un puissant activateur indirect en inhibant les protéines phosphatases 1 et 2A, ce qui entraîne une augmentation de la phosphorylation et de l'activation de la Moésine. L'activation indirecte de la Moesin par le Jasplakinolide souligne la dépendance de la dynamique de la F-actine, car il stabilise les filaments d'actine, favorisant l'interaction avec la Moesin. Y-27632, un inhibiteur sélectif de la Rho kinase (ROCK), active indirectement la Moésine en perturbant la voie RhoA/ROCK, démontrant l'interaction entre la signalisation RhoA et l'activité de la Moésine dans les processus cellulaires tels que l'adhésion et la migration. En outre, de petites molécules comme H-89 et ML-7 ont un impact indirect sur la Moesin en influençant la voie AMPc/PKA et la chaîne légère de myosine kinase (MLCK), respectivement.
Des composés comme le NSC23766 et le CK-666 activent indirectement la Moesin en influençant respectivement la voie RhoA/ROCK et la polymérisation de l'actine. La diaphonie entre Rac1, RhoA/ROCK et la Moésine est mise en évidence, illustrant la complexité des réseaux de signalisation régulant l'activation de la Moésine. L'A23187, un ionophore calcique, et le BAPTA-AM, un chélateur du calcium, modulent indirectement la Moesin en affectant les voies de signalisation dépendantes du calcium, soulignant ainsi le rôle central du calcium dans l'activation de la Moesin. En outre, le MLN4924, une petite molécule inhibitrice de l'enzyme activatrice NEDD8, active indirectement la Moesin en agissant sur la voie de la NEDDylation, reliant ainsi la régulation de l'expression de la Moesin à la modification des protéines de type ubiquitine.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000C | 10 µg 100 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $3000.00 | 59 | |
La caliculine A, un puissant inhibiteur de la protéine phosphatase, active indirectement la Moésine en affectant le cytosquelette d'actine. Elle inhibe les protéines phosphatases 1 et 2A, ce qui entraîne une augmentation de la phosphorylation de la Moésine et son activation. La modulation indirecte de la Moésine par la caliculine A souligne l'importance des protéines phosphatases dans la régulation de l'activité de la Moésine et de son rôle dans la dynamique du cytosquelette. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Le jasplakinolide, un produit naturel, active indirectement la Moésine en stabilisant la F-actine. En favorisant la polymérisation de l'actine, le Jasplakinolide renforce l'interaction entre la Moésine et les filaments d'actine, ce qui entraîne une activation accrue de la Moésine. Cette modulation indirecte met en évidence le lien entre le cytosquelette d'actine et l'activité de la Moesin, soulignant le rôle de la dynamique de la F-actine dans la régulation de la fonction de la Moesin. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632, un inhibiteur sélectif de la Rho kinase (ROCK), active indirectement la Moesin en perturbant la voie RhoA/ROCK. L'inhibition de ROCK entraîne une diminution de la phosphorylation et de l'activation de la Moésine. La modulation indirecte de la Moesin par Y-27632 met en évidence l'importance de la voie RhoA/ROCK dans la régulation de l'activité de la Moesin et du cytosquelette d'actine. | ||||||
ML-9 | 105637-50-1 | sc-200519 sc-200519A sc-200519B sc-200519C | 10 mg 50 mg 100 mg 250 mg | $110.00 $440.00 $660.00 $1200.00 | 2 | |
Le ML-7, un inhibiteur de la chaîne légère de myosine kinase (MLCK), active indirectement la Moésine en influençant la contractilité de l'actomyosine. L'inhibition de la MLCK par le ML-7 réduit la phosphorylation de la chaîne légère de myosine (MLC), ce qui entraîne une activation accrue de la Moesin. La modulation indirecte de la Moésine par le ML-7 souligne la dialectique entre la MLCK, la phosphorylation de la MLC et l'activité de la Moésine dans la régulation de la morphologie et de la motilité des cellules. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
La blebbistatine, un inhibiteur sélectif de la myosine II ATPase, active indirectement la Moésine en perturbant la contractilité de l'actomyosine. L'inhibition de la myosine II par la blebbistatine réduit les interactions entre l'actine et la myosine, ce qui entraîne une activation accrue de la Moesin. La modulation indirecte de la Moésine par la Blebbistatine met en évidence l'interaction entre l'activité de la myosine II et la fonction de la Moésine, soulignant leur rôle coordonné dans la dynamique du cytosquelette. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La cytochalasine D, un perturbateur de la polymérisation de l'actine, active indirectement la Moesin en influençant la dynamique de l'actine. En empêchant l'élongation des filaments d'actine, la cytochalasine D renforce l'interaction entre la Moesin et l'actine, ce qui entraîne une activation accrue de la Moesin. La modulation indirecte de la Moesin par la Cytochalasine D met en évidence la dépendance de l'activité de la Moesin à l'égard de l'intégrité et de la dynamique du cytosquelette d'actine. | ||||||
A23187 | 52665-69-7 | sc-3591 sc-3591B sc-3591A sc-3591C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $54.00 $128.00 $199.00 $311.00 | 23 | |
L'A23187, un ionophore calcique, active indirectement la Moesin en affectant les voies de signalisation dépendantes du calcium. L'augmentation des niveaux de calcium intracellulaire induite par l'A23187 conduit à l'activation des kinases dépendantes de la calmoduline, qui phosphorylent et activent la Moesin. La modulation indirecte de la Moesin par l'A23187 souligne le rôle de la signalisation calcique dans la régulation de l'activité de la Moesin et son impact sur les processus cellulaires tels que l'adhésion et la migration. | ||||||
MLN 4924 | 905579-51-3 | sc-484814 | 1 mg | $280.00 | 1 | |
Le MLN4924, une petite molécule inhibitrice de l'enzyme activant la NEDD8 (NAE), active indirectement la Moésine en agissant sur la voie de la NEDDylation. L'inhibition de la NAE par le MLN4924 stabilise la protéine suppresseur de tumeur p53, qui active la transcription de la Moesin. La modulation indirecte de la Moesin par le MLN4924 met en évidence le lien entre la NEDDylation, la p53 et l'expression de la Moesin, illustrant le réseau de régulation complexe qui influence l'activation de la Moesin et les réponses cellulaires. | ||||||
BAPTA/AM | 126150-97-8 | sc-202488 sc-202488A | 25 mg 100 mg | $138.00 $449.00 | 61 | |
Le BAPTA-AM, un chélateur du calcium, active indirectement la Moésine en séquestrant le calcium intracellulaire. La chélation du calcium par le BAPTA-AM réduit la signalisation dépendante du calcium, ce qui a un impact sur les kinases dépendantes de la calmoduline qui régulent l'activité de la Moesin. La modulation indirecte de la Moesin par le BAPTA-AM souligne le rôle critique de la signalisation calcique dans la régulation de l'activation de la Moesin et son implication dans des processus cellulaires tels que l'adhésion et la migration cellulaires. | ||||||