Inhibiteurs MLEC

Les inhibiteurs courants de la MLEC comprennent, entre autres, la castanospermine CAS 79831-76-8, la swainsonine CAS 72741-87-8, la déoxynojirimycine CAS 19130-96-2, le chlorhydrate de déoxymannojirimycine CAS 84444-90-6 et la kifunensine CAS 109944-15-2.

Les inhibiteurs chimiques de la MLEC peuvent imposer leurs effets inhibiteurs par divers modes d'action, principalement axés sur la perturbation des interactions et du traitement des glycoprotéines qui sont cruciaux pour la fonction de la MLEC. L'allosamidine, un inhibiteur de la chitinase, peut inhiber les capacités de liaison de la MLEC en réduisant l'activité de la chitinase, une enzyme qui pourrait être associée au domaine lectine de la MLEC. Cette inhibition peut entraîner une modification des substrats dérivés de la chitine, qui sont des ligands potentiels pour la MLEC, réduisant ainsi sa capacité à se lier efficacement. De même, la castanospermine, un iminosucre qui inhibe les glycosidases, peut avoir un impact sur les domaines de liaison aux hydrates de carbone de la MLEC en modifiant les voies de traitement des glycosides. Cette altération peut entraver l'interaction de la MLEC avec ses cibles glycoprotéiques. La swainsonine, un autre inhibiteur qui cible la mannosidase II, peut conduire à des glycoprotéines mal traitées, ce qui affecte la reconnaissance et la liaison des glycoprotéines cibles de MLEC. La déoxynojirimycine et la déoxymannojirimycine, deux inhibiteurs de glycosidases, peuvent modifier l'intégrité structurelle des glycoprotéines que MLEC lie, diminuant ainsi l'activité fonctionnelle de MLEC par la perturbation de la synthèse ou du traitement des glycoprotéines.

Le deuxième paragraphe continue à discuter d'autres inhibiteurs qui peuvent entraver la fonction de la MLEC en ciblant la synthèse et le traitement des glycoprotéines. La kifunensine, un inhibiteur de la mannosidase I, peut influencer la maturation des glycoprotéines, ce qui a un impact sur la capacité de la MLEC à interagir avec ces molécules. La 1-Deoxymannojirimycine, en inhibant l'α-mannosidase, perturbe la synthèse des glycoprotéines et leur traitement adéquat, ce qui est essentiel pour la reconnaissance des hydrates de carbone par la MLEC. Le celgosivir, un inhibiteur de l'α-glucosidase I, empêche le repliement des glycoprotéines liées à l'azote, qui sont reconnues et liées par la MLEC. Le salacinol, un autre inhibiteur de la glucosidase, peut modifier le schéma de glycosylation des protéines, inhibant ainsi l'activité de liaison de la MLEC. La fumagilline, en inhibant la méthionine aminopeptidase-2, affecte la production de protéines avec lesquelles MLEC interagit. La tunicamycine empêche la glycosylation liée à l'azote, qui est un processus critique pour les protéines reconnues par la MLEC, ce qui inhibe la capacité de la MLEC à se lier à ces glycoprotéines. Enfin, la bouvardin inhibe le facteur d'élongation 2, qui fait partie intégrante de la synthèse des protéines, réduisant potentiellement la synthèse des glycoprotéines auxquelles MLEC se lie, limitant ainsi les interactions fonctionnelles de MLEC.