Inhibiteurs KLKb2

Les inhibiteurs courants de KLKb2 comprennent, entre autres, l'aprotinine CAS 9087-70-1, la benzamidine CAS 618-39-3, le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et le mésylate de gabexate CAS 56974-61-9.

Les inhibiteurs chimiques de KLKb2 comprennent une variété de composés qui entravent la fonction de la protéine par différents mécanismes d'action. L'aprotinine agit en formant un complexe avec le domaine protéase de KLKb2, obstruant ainsi le site actif et l'empêchant de s'engager avec des substrats peptidiques. De même, la benzamidine entre en compétition avec les substrats naturels pour se lier au site actif de la KLKb2, ce qui permet d'obtenir une inhibition en imitant la structure du substrat. L'AEBSF inhibe KLKb2 de manière irréversible en se fixant de manière covalente au résidu sérine dans le site actif, qui est crucial pour l'activité protéolytique de l'enzyme. La leupeptine, quant à elle, se lie de manière réversible au site actif et bloque l'hydrolyse des liaisons peptidiques, inhibant ainsi l'activité de la KLKb2.

Le gabexate et le camostat imitent tous deux l'état de transition de l'hydrolyse des liaisons peptidiques pour occuper le site actif de la KLKb2, ce qui empêche l'interaction de la protéine avec ses substrats et inhibe sa fonction. Le nafamostat se lie également au site actif de la même manière que le camostat, empêchant le clivage du substrat et inhibant par la suite l'activité enzymatique de la KLKb2. La chymostatine occupe le site actif pour empêcher l'activité protéolytique de KLKb2. L'inhibiteur de la trypsine de soja (SBTI) cible directement KLKb2 en se liant à son site actif, inhibant la capacité de l'enzyme à traiter les substrats. L'E-64, bien qu'il inhibe généralement les protéases à cystéine, peut inhiber KLKb2 en se liant de manière irréversible à son site actif en raison de la large spécificité de la protéase, ce qui entraîne une inhibition de la fonction catalytique. La pepstatine A, qui est généralement un inhibiteur de protéase aspartique, peut inhiber KLKb2 en se liant à son site actif. Enfin, la phosphoramidon peut inhiber KLKb2 en chélatant les ions métalliques essentiels à l'intégrité structurelle de la protéase ou à la fixation du substrat, inhibant ainsi la fonction protéolytique de la protéine. Chacun de ces produits chimiques cible l'activité protéolytique de KLKb2 par des interactions spécifiques avec le site actif ou des composants structurels essentiels de l'enzyme, ce qui entraîne une inhibition fonctionnelle.