Inhibiteurs HS6ST2

Les inhibiteurs courants de HS6ST2 comprennent, entre autres, la suramine sodique CAS 129-46-4, le triclosan CAS 3380-34-5, le bisphénol A, la quercétine CAS 117-39-5 et la génistéine CAS 446-72-0.

Les inhibiteurs chimiques de HS6ST2 peuvent exercer leurs effets inhibiteurs par le biais de divers mécanismes et interactions biochimiques. La suramine, par exemple, a la capacité de se lier à de multiples récepteurs et enzymes de facteurs de croissance, y compris des sulfotransférases comme la HS6ST2. En se liant directement au site actif ou au site de liaison du substrat de HS6ST2, la suramine peut entraver le fonctionnement normal de l'enzyme, qui est essentiel pour transférer les groupes sulfates à ses substrats. De même, le Triclosan est connu pour ses effets inhibiteurs sur l'enoyl-acyl carrier protein reductase, et il peut également étendre cette inhibition à d'autres sulfotransférases en interagissant avec leurs sites actifs, ce qui conduit à l'inhibition fonctionnelle de HS6ST2. Le bisphénol A, agissant comme un perturbateur endocrinien, peut se lier à diverses enzymes et potentiellement interférer avec les interactions enzyme-substrat de la HS6ST2, inhibant ainsi son activité de sulfatation.

En outre, plusieurs composés polyphénoliques exercent une action inhibitrice sur les protéines kinases, ce qui peut indirectement inhiber HS6ST2. Les flavonoïdes comme la quercétine, le kaempférol et la génistéine, ainsi que les polyphénols comme le resvératrol, ont la capacité de se lier aux protéines kinases, ce qui pourrait à son tour modifier l'état de phosphorylation de HS6ST2 ou de ses substrats, affectant ainsi l'activité enzymatique de HS6ST2. La curcumine, connue pour inhiber une variété de protéines kinases, peut également influencer HS6ST2 en modifiant les schémas de phosphorylation de la protéine elle-même ou de ses protéines apparentées. L'acide chlorogénique et l'acide ellagique, en agissant sur diverses enzymes, pourraient interagir avec le site actif ou les sites allostériques de HS6ST2, inhibant potentiellement sa fonction. Les catéchines comme la catéchine et l'épigallocatéchine gallate (EGCG) sont des inhibiteurs enzymatiques connus qui peuvent s'engager directement avec HS6ST2, empêchant son activité de sulfotransférase, conduisant ainsi à la perte de sa capacité fonctionnelle à catalyser le transfert de groupes sulfates à ses substrats spécifiques.