Inhibiteurs Glucosidase IIβ

Les inhibiteurs courants de la glucosidase IIβ comprennent notamment la déoxynojirimycine CAS 19130-96-2, la castanospermine CAS 79831-76-8, l'isofagomine D-tartrate CAS 957230-65-8, le celgosivir et la swainsonine CAS 72741-87-8.

Les inhibiteurs de la glucosidase IIβ sont une classe spécialisée de composés chimiques qui ciblent la sous-unité bêta de la glucosidase II, une enzyme impliquée dans le traitement des glycoprotéines au sein du réticulum endoplasmique (RE). La glucosidase II est responsable de l'élimination des résidus de glucose des glycoprotéines liées à l'azote au cours de leur processus de maturation. Elle est constituée de deux sous-unités: la sous-unité alpha catalytique, qui élimine les groupements glucose, et la sous-unité bêta régulatrice, qui assure le bon fonctionnement et la localisation de l'enzyme dans le RE. Les inhibiteurs de la glucosidase IIβ interfèrent spécifiquement avec les fonctions régulatrices de la sous-unité bêta, affectant ainsi indirectement l'activité enzymatique de la glucosidase II. Ces inhibiteurs agissent en se liant à la sous-unité bêta et en empêchant son interaction avec la sous-unité alpha catalytique ou d'autres composants de la machinerie de traitement des glycoprotéines. Des études structurales ont permis d'observer que la sous-unité bêta joue un rôle crucial dans le positionnement de l'enzyme glucosidase II dans le RE et assure son engagement correct avec les substrats des glycoprotéines. En perturbant ces interactions, les inhibiteurs de la glucosidase IIβ peuvent moduler l'efficacité de la maturation des glycoprotéines. Le développement de ces inhibiteurs implique souvent l'identification de petites molécules qui peuvent se lier sélectivement à la sous-unité bêta sans affecter d'autres glycosidases ou composants de la voie de glycosylation. Ces composés fournissent des informations précieuses sur le rôle de la glucosidase IIβ dans les systèmes de contrôle de la qualité des protéines cellulaires et permettent de mieux comprendre les mécanismes complexes qui régissent le repliement des protéines et la biosynthèse des glycoprotéines dans le RE.