Inhibiteurs Glt28d2

Les inhibiteurs courants de Glt28d2 comprennent notamment la Tunicamycine CAS 11089-65-9, la Swainsonine CAS 72741-87-8, la Kifunensine CAS 109944-15-2, le Benzyl-2-acetamido-2-deoxy-α-D-galactopyranoside CAS 3554-93-6 et la Castanospermine CAS 79831-76-8.

Les produits chimiques appelés inhibiteurs de la GLT28D2 sont des agents capables d'influencer indirectement l'activité de l'enzyme glycosyltransférase 28 contenant le domaine 2. Cette classe d'inhibiteurs n'interagit pas directement avec la protéine GLT28D2 mais module plutôt l'environnement cellulaire ou des voies métaboliques spécifiques qui sont cruciales pour la fonction de l'enzyme. Ces inhibiteurs ciblent divers aspects de la glycosylation, une modification post-traductionnelle essentielle au repliement, à la stabilité et au trafic des protéines. La tunicamycine, par exemple, est connue pour bloquer la formation des précurseurs des N-glycanes, qui sont essentiels pour la glycosylation liée à l'azote. Sans une glycosylation liée à l'azote appropriée, les protéines qui dépendent de la GLT28D2 pour leur maturation pourraient être rendues non fonctionnelles. La Swainsonine et la Kifunensine perturbent le traitement des glycanes liés à l'azote, qui est une étape essentielle dans la maturation des glycoprotéines que la GLT28D2 pourrait modifier. La benzyl-α-GalNAc inhibe spécifiquement la glycosylation liée à l'O de type mucine, ce qui pourrait affecter la fonction des protéines qui sont des substrats de la GLT28D2.

D'autres inhibiteurs, tels que la castanospermine et la déoxynojirimycine, ciblent l'activité enzymatique des glucosidases, qui sont responsables de l'élimination des résidus de glucose des glycoprotéines naissantes, une condition préalable à un repliement correct et aux modifications ultérieures de la glycosylation. Le miglustat et le PDMP perturbent la biosynthèse des glycosphingolipides, affectant peut-être le milieu lipidique dans lequel opère la GLT28D2. Enfin, la Brefeldine A, en inhibant le transport entre le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi, pourrait entraîner une perturbation générale des processus de glycosylation, y compris ceux médiés par la GLT28D2.