FLJ13236 Activateurs

Les activateurs courants de FLJ13236 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1 et la thapsigargin CAS 67526-95-8.

Les activateurs chimiques de FLJ13236 peuvent exercer leur influence par le biais de diverses voies de signalisation et de processus cellulaires. La forskoline est un diterpène qui stimule directement l'adénylyl cyclase, entraînant une augmentation des niveaux d'AMP cyclique (AMPc). Cette augmentation de l'AMPc peut ensuite activer la protéine kinase A (PKA), qui est connue pour phosphoryler des protéines cibles, dont potentiellement FLJ13236, l'activant ainsi. De même, l'IBMX, en inhibant les phosphodiestérases, empêche la dégradation de l'AMPc, assurant l'activation soutenue de la cascade de signalisation AMPc-PKA, ce qui peut renforcer l'état d'activation du FLJ13236. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) est un autre activateur qui fonctionne par l'activation de la protéine kinase C (PKC). La PKC phosphoryle une pléthore de protéines dans la cellule, un processus qui peut s'étendre aux membres des voies de signalisation impliquant FLJ13236, conduisant à son activation. L'ionomycine, en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, peut activer les protéines kinases dépendantes du calcium, qui peuvent alors directement phosphoryler et activer FLJ13236.

En outre, la thapsigargin et l'A23187 perturbent tous deux l'homéostasie calcique de manière différente, mais aboutissent à un résultat similaire: une augmentation du calcium intracellulaire, qui peut activer des kinases dépendantes du calcium capables d'activer FLJ13236. Le bisindolylmaléimide I, bien qu'étant un inhibiteur de la PKC, peut conduire à l'activation compensatoire d'autres kinases qui pourraient phosphoryler et activer FLJ13236 dans le cadre d'une réponse régulatrice plus large. La caliculine A et l'acide okadaïque, en tant qu'inhibiteurs des protéines phosphatases, entraînent une augmentation de l'état de phosphorylation des protéines dans la cellule, ce qui peut inclure la phosphorylation et l'activation subséquente de FLJ13236. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress, qui ont la capacité de phosphoryler et d'activer FLJ13236 dans le cadre de la réponse cellulaire au stress. La Brefeldine A et la Tunicamycine induisent toutes deux un stress dans le réticulum endoplasmique, ce qui peut déclencher des voies de signalisation qui conduisent à l'activation des kinases de stress, qui à leur tour peuvent activer FLJ13236 lorsque la cellule tente d'atténuer le stress.