FAM48B2 Activateurs

Les activateurs courants de FAM48B2 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1, l'IBMX CAS 28822-58-4 et l'acide okadaïque CAS 78111-17-8.

Les activateurs chimiques de FAM48B2 exploitent une variété de voies de signalisation intracellulaires pour promouvoir son activation. La forskoline, en augmentant la concentration intracellulaire d'AMPc, stimule indirectement l'activité de la protéine kinase A (PKA). La PKA est connue pour phosphoryler un large éventail de cibles cellulaires, y compris FAM48B2, modifiant ainsi son état d'activité. Dans le même ordre d'idées, l'IBMX et le Dibutyryl-cAMP augmentent les niveaux d'AMPc, soit en inhibant les phosphodiestérases qui dégradent l'AMPc, soit en agissant comme un analogue de l'AMPc, respectivement, soutenant ainsi l'activité de la PKA et favorisant la phosphorylation et l'activation conséquente de FAM48B2. En outre, l'application de PMA, qui active la protéine kinase C (PKC), fournit une autre voie de phosphorylation. La PKC cible un large spectre de protéines, et cette action peut s'étendre à la phosphorylation de FAM48B2, modulant ainsi son activité.

D'autre part, la signalisation calcique joue un rôle central dans la régulation des fonctions cellulaires, avec des ionophores comme l'Ionomycine et l'A23187 qui augmentent les concentrations intracellulaires de calcium. Cet afflux d'ions calcium active les kinases dépendantes de la calmoduline (CaMK), entraînant la phosphorylation de nombreuses protéines, parmi lesquelles FAM48B2 peut être incluse. La thapsigargin, en perturbant l'homéostasie calcique par l'inhibition de l'ATPase Ca2+ du réticulum sarcoplasmique/endoplasmique (SERCA), contribue également à l'augmentation du calcium cytosolique, qui pourrait à son tour activer FAM48B2 via une phosphorylation dépendante du calcium. En outre, les inhibiteurs de la protéine phosphatase, tels que l'acide okadaïque et la caliculine A, empêchent la déphosphorylation des protéines, maintenant ainsi FAM48B2 dans un état phosphorylé et actif. En outre, l'anisomycine, par l'activation des protéines kinases activées par le stress (SAPK), telles que JNK, peut conduire à la phosphorylation des protéines régulatrices, qui peuvent inclure FAM48B2. La fusicoccine, en stabilisant l'association entre les protéines 14-3-3 et leurs partenaires, peut également affecter l'état d'activation de FAM48B2 si elle fait partie du réseau d'interaction des protéines 14-3-3. La staurosporine, bien qu'elle soit un inhibiteur général de kinases, peut, à de faibles concentrations, activer certaines kinases, ce qui pourrait entraîner une cascade d'événements de phosphorylation impliquant FAM48B2.