Inhibiteurs CHP1
Les inhibiteurs courants de la CHP1 comprennent, entre autres, la Geldanamycine CAS 30562-34-6, le 17-AAG CAS 75747-14-7, le Radicicol CAS 12772-57-5, l'AT13387 CAS 912999-49-6 et le Zerumbone CAS 471-05-6.
Les inhibiteurs chimiques de la CHP1 peuvent affecter sa fonction par divers mécanismes, en ciblant principalement les voies de stabilisation et de dégradation des protéines. La geldanamycine et son dérivé 17-AAG (Tanespimycine) fonctionnent tous deux en se liant à la protéine de choc thermique 90 (Hsp90), un chaperon moléculaire essentiel au bon repliement et à la stabilité de nombreuses protéines clientes. En inhibant la Hsp90, ces produits chimiques perturbent le processus de maturation de la CHP1, entraînant son instabilité et sa dégradation. De même, le PU-H71 et l'Onalespib sont des inhibiteurs de la Hsp90 qui altèrent le cycle chaperon de la Hsp90, ce qui entraîne l'inhibition fonctionnelle de la CHP1 en favorisant sa dégradation. Le Radicicol cible également la Hsp90 en se liant à son domaine de liaison à l'ATP, empêchant l'interaction avec la CHP1, ce qui conduit à la déstabilisation et à la dégradation ultérieure de la CHP1.
Les inhibiteurs du protéasome MG-132, Withaferin A, Epoxomicin, Lactacystin et Bortezomib perturbent le réseau de protéostase à l'intérieur de la cellule. En inhibant le protéasome, ces produits chimiques empêchent la dégradation des protéines polyubiquitinées, dont la protéine CHP1 potentiellement mal repliée ou endommagée. L'accumulation de ces protéines peut conduire à un environnement cellulaire toxique où la CHP1 mal repliée s'agrège, ce qui entraîne son inhibition fonctionnelle. Le célastrol, tout en influençant la réponse au choc thermique, peut inhiber l'activité du protéasome, ce qui peut conduire à une augmentation de la CHP1 mal repliée et à son agrégation, inhibant ainsi sa fonction. En outre, le zérumbone supprime l'activité du NF-kB, un facteur de transcription qui régule l'expression de diverses protéines. En inhibant NF-kB, Zerumbone peut ne pas affecter directement la stabilité de CHP1 mais peut diminuer ses niveaux à l'intérieur de la cellule en réduisant sa transcription. Cette réduction des niveaux de protéines peut être suffisante pour inhiber fonctionnellement la CHP1, car la protéine ne peut plus remplir efficacement son rôle cellulaire en raison de sa présence réduite.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
La geldanamycine se lie à la protéine de choc thermique 90 (Hsp90) et inhibe sa fonction de chaperon, qui est essentielle à la stabilisation et au bon fonctionnement de ses protéines clientes, y compris la CHP1. L'inhibition de la Hsp90 peut conduire à la dégradation de la CHP1. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
17-AAG est un antibiotique de type ansamycine qui inhibe la Hsp90, une chaperonne responsable de la maturation de nombreuses protéines de signalisation. CHP1, dont la stabilité dépend de Hsp90, peut être déstabilisée et fonctionnellement inhibée par 17-AAG. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Le radicicol se lie au domaine de liaison à l'ATP de la Hsp90, empêchant son interaction avec des protéines clientes comme la CHP1. Cette perturbation entraîne l'inhibition fonctionnelle de la CHP1 en la déstabilisant. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
L'onalespib est un inhibiteur de Hsp90 qui perturbe son activité de chaperonnage, cruciale pour la stabilité et l'activité de nombreuses protéines clientes, dont CHP1. La liaison de l'onalespib entraîne la dégradation de CHP1, ce qui inhibe sa fonction. | ||||||
Zerumbone | 471-05-6 | sc-364148 sc-364148A | 10 mg 50 mg | $110.00 $400.00 | ||
La zérumbone est un inhibiteur de NF-kB, un facteur de transcription qui régule l'expression de diverses protéines. L'inhibition de NF-kB peut réduire les niveaux cellulaires de CHP1 en empêchant sa transcription. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | $155.00 | 6 | |
Le célastrol est un triterpène quinone-méthide qui inhibe le protéasome et peut également induire une réponse au choc thermique. L'inhibition du protéasome peut conduire à une dégradation réduite du CHP1 mal replié, ce qui entraîne une inhibition fonctionnelle par agrégation. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
Le MG-132 est un inhibiteur du protéasome qui peut provoquer l'accumulation de protéines polyubiquitinées. Cette accumulation peut conduire au dysfonctionnement agrégé de protéines clientes telles que CHP1, altérant ainsi sa fonction normale. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
La Withaferin A est un inhibiteur de la voie protéasomale, qui joue un rôle crucial dans la dégradation des protéines. L'inhibition de cette voie peut conduire à l'accumulation et au mauvais repliement de CHP1, ce qui conduit à son inhibition fonctionnelle. | ||||||
Epoxomicin | 134381-21-8 | sc-201298C sc-201298 sc-201298A sc-201298B | 50 µg 100 µg 250 µg 500 µg | $134.00 $215.00 $440.00 $496.00 | 19 | |
L'époxomicine est un inhibiteur sélectif du protéasome. En empêchant la dégradation des protéines mal repliées ou endommagées, elle peut indirectement conduire à l'inhibition fonctionnelle de CHP1 par la perturbation de la protéostase cellulaire. | ||||||
Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | $165.00 $575.00 | 60 | |
La lactacystine est un inhibiteur spécifique du protéasome qui peut conduire à l'accumulation de protéines ubiquitinées. Cette accumulation peut perturber la fonction normale de CHP1 en provoquant un stress protéotoxique qui affecte son repliement et sa stabilité. | ||||||