Inhibiteurs CHMP7

Les inhibiteurs courants de CHMP7 comprennent, sans s'y limiter, l'Alloxazine CAS 490-59-5, l'Acide Aurintricarboxylique CAS 4431-00-9, la Bafilomycine A1 CAS 88899-55-2, l'Ebselen CAS 60940-34-3 et l'Inhibiteur I de la Dynamine, Dynasore CAS 304448-55-3.

Les inhibiteurs chimiques de CHMP7 peuvent affecter sa fonction dans divers processus cellulaires, notamment le tri endosomal, le remodelage de la membrane et la reformation de l'enveloppe nucléaire. L'alloxazine interfère avec l'assemblage du complexe ESCRT-III, dont CHMP7 est un composant crucial, en entravant les activités de polymérisation et de remodelage membranaire qui sont essentielles à la fonction du complexe. L'acide aurintricarboxylique perturbe l'interaction de CHMP7 avec les acides nucléiques, ce qui est nécessaire pour son rôle dans l'organisation de la chromatine et la reformation de l'enveloppe nucléaire. L'inhibition de la H+ ATPase vacuolaire par la bafilomycine A1 peut conduire à un dérèglement de l'acidification endosomale, affectant ainsi les fonctions de tri endosomal impliquant CHMP7. L'Ebselen, par ses activités de modulation redox, peut altérer l'assemblage du complexe ESCRT-III, altérant ainsi la fonction de CHMP7 dans le remodelage membranaire. L'inhibition de l'activité de la GTPase par Dynasore affecte les protéines liées à la dynamine, qui jouent un rôle dans les événements de scission membranaire soutenus par CHMP7.

En outre, la mitoxantrone, en s'intercalant dans l'ADN, peut entraver les interactions ADN-protéine nécessaires à la fonction de CHMP7 pendant la sortie de la mitose. La myricétine inhibe les phosphoinositide 3-kinases qui participent aux voies de signalisation régulant les événements de trafic membranaire dans lesquels CHMP7 est impliqué, affectant ainsi sa fonction. La néomycine, en se liant aux phospholipides, peut perturber l'intégrité de la membrane et, par conséquent, altérer le rôle de CHMP7 dans le tri endosomal. Le nocodazole perturbe la dynamique des microtubules, essentielle à la localisation correcte de CHMP7 et à sa fonction dans la division cellulaire et la reformation de la membrane. L'acide okadaïque modifie l'état de phosphorylation des protéines de la voie ESCRT, influençant le rôle de CHMP7 dans le complexe. U18666A induit une accumulation intracellulaire de cholestérol, modifiant les propriétés de la membrane et affectant par la suite le recrutement et la fonction de CHMP7 dans les processus de remodelage de la membrane. Enfin, les ions zinc peuvent se lier aux métalloprotéines et aux enzymes et en modifier la fonction, ce qui peut perturber les activités enzymatiques requises par CHMP7 pour remplir son rôle dans le tri endosomal et la fusion membranaire.