β3Gn-T7 Activateurs

Les activateurs communs de la β3Gn-T7 comprennent notamment la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le PMA CAS 16561-29-8, les perles de chlorure de manganèse(II) CAS 7773-01-5 et le D-erythro-Sphingosine-1-phosphate CAS 26993-30-6.

Les activateurs β3Gn-T7 sont un ensemble diversifié de composés chimiques qui renforcent l'activité de l'enzyme en influençant diverses voies cellulaires et processus biochimiques impliqués dans la glycosylation. La forskoline, en augmentant l'activité de l'adénylate cyclase, entraîne une augmentation des niveaux d'AMPc, activant la PKA qui, à son tour, pourrait renforcer la capacité de glycosylation de la β3Gn-T7 par la phosphorylation des protéines qui régulent les fonctions de la glycosyltransférase. La préservation des niveaux d'AMPc par l'IBMX, grâce à l'inhibition des phosphodiestérases, contribue également à une activité soutenue de la PKA, dont on suppose qu'elle augmente le rôle de la β3Gn-T7 dans la glycosylation. La PMA stimule la protéine kinase C, qui peut renforcer l'activité de la β3Gn-T7 par la phosphorylation de protéines dans son cadre de régulation. L'implication directe de MnCl2 en tant que cofacteur de la β3Gn-T7 implique son potentiel à stimuler directement l'activité de l'enzyme.

La disponibilité du substrat est un autre facteur essentiel, comme le montre l'UDP-GlcNAc, qui fournit le donneur de sucre nécessaire à la fonction de glycosyltransférase de la β3Gn-T7, suggérant qu'une augmentation de la concentration du substrat pourrait renforcer l'activité de l'enzyme. La sphingosine-1-phosphate (S1P) active la signalisation qui inclut la voie MAPK/ERK, qui peut indirectement augmenter l'activité fonctionnelle de la β3Gn-T7 en modulant les schémas de glycosylation cellulaire. La modulation des niveaux de calcium intracellulaire par des composés tels que l'A23187 et la Thapsigargin peut indirectement augmenter la β3Gn-T7 en influençant la signalisation dépendante du calcium. Des composés tels que la tunicamycine et la brefdine A perturbent le traitement normal de la glycosylation, déclenchant potentiellement un mécanisme compensatoire cellulaire qui renforce l'activité de la β3Gn-T7 pour maintenir les fonctions de glycosylation.