4931429I11Rik Activateurs

Les activateurs courants du 4931429I11Rik comprennent, entre autres, l'A23187 CAS 52665-69-7, la Thapsigargin CAS 67526-95-8, le Jasplakinolide CAS 102396-24-7, le PMA CAS 16561-29-8 et la Calpeptine CAS 117591-20-5.

Les activateurs chimiques du régulateur du complexe jonctionnel de la cadhérine jouent un rôle essentiel dans la modification des mécanismes et des voies cellulaires qui influencent directement la fonction et la stabilité des complexes d'adhésion. L'ionophore calcique A23187, par exemple, agit en augmentant la concentration intracellulaire d'ions calcium, un composant crucial de l'adhésion cellulaire médiée par les cadhérines. L'augmentation de l'afflux de calcium peut activer le régulateur du complexe cadhérine jonctionnel, facilitant ainsi le renforcement de l'adhésion cellule-cellule. De même, la thapsigargin augmente les niveaux de calcium intracellulaire en inhibant le SERCA, ce qui peut conduire à l'activation du complexe régulateur de la cadhérine jonctionnelle par des voies dépendantes de la calmoduline, qui font partie intégrante du maintien des ponts intercellulaires. Le rôle du jasplakinolide dans la stabilisation des filaments d'actine contribue également à l'activation du régulateur du complexe jonctionnel de cadhérine, car il favorise l'association entre le cytosquelette d'actine et les complexes cadhérine-caténine, renforçant ainsi l'adhésion cellulaire.

En outre, le phorbol 12-myristate 13-acétate active la protéine kinase C (PKC), qui peut phosphoryler et activer en conséquence le régulateur du complexe cadhérine-jonctionnel, un processus essentiel pour l'assemblage et le maintien des jonctions d'adhésion. La calpeptine inhibe la calpaïne, ce qui entraîne l'activation du régulateur du complexe cadhérine-jonctionnel en préservant l'intégrité du cytosquelette et des complexes d'adhésion. La forskoline, en augmentant les niveaux d'AMPc, active le régulateur du complexe cadhérine jonctionnel via des voies dépendantes de la PKA qui influencent la formation et la stabilisation des jonctions cellulaires. L'inhibition des tyrosines kinases par la génistéine entraîne une activation en modifiant les états de phosphorylation au sein du complexe cadhérine-caténine, qui est essentiel pour l'intégrité des jonctions. L'analogue de l'AMPc, le Dibutyryl-cAMP, active le régulateur du complexe cadhérine-jonction en émulant l'action de l'AMPc sur la PKA, influençant ainsi la stabilisation du complexe jonctionnel. De plus, l'acide okadaïque, en inhibant les protéines phosphatases, augmente la phosphorylation des protéines au sein des complexes cadhérine-caténine, une étape critique pour l'activation du régulateur du complexe cadhérine-jonctionnel. Le ML-7 contribue à l'activation en inhibant la MLCK, réduisant les forces contractiles sur les jonctions cellulaires, ce qui favorise la stabilité et active le régulateur du complexe cadhérine-jonction. La cytochalasine D, en perturbant la polymérisation de l'actine, active le régulateur du complexe cadhérine jonctionnel par des mécanismes qui compensent la perturbation du cytosquelette, renforçant ainsi l'adhésion cellule-cellule. Enfin, le LY294002 inhibe la voie PI3K/Akt, ce qui peut conduire à l'activation du régulateur du complexe cadhérine-jonction, modifiant les signaux de survie cellulaire qui peuvent renforcer la dynamique de l'adhésion cellule-cellule.