1700055N04Rik Activateurs

Les activateurs 1700055N04Rik courants comprennent, entre autres, le NAD+, l'acide libre CAS 53-84-9, le disulfirame CAS 97-77-8, le cyanamide CAS 420-04-2, le fomépizole CAS 7554-65-6 et le trichloroacétaldéhyde-13C2 CAS 302-17-0.

Les activateurs chimiques de l'aldéhyde déshydrogénase de la famille 3, membre B3, peuvent intervenir dans l'enzyme par différents mécanismes, chacun conduisant à une augmentation de son activité catalytique. Le NAD+ est l'un de ces activateurs, essentiel à la fonction de l'enzyme car il fournit les électrons nécessaires à l'oxydation des aldéhydes en acides carboxyliques, renforçant ainsi directement le processus enzymatique. Le disulfirame contribue à cette activation en se liant aux ions cuivre, qui sont des cofacteurs nécessaires à l'enzyme, augmentant ainsi la disponibilité du cuivre sur les sites actifs et favorisant l'activité. Le cyanamide, quant à lui, interagit avec le site actif, modifiant la conformation de l'enzyme afin d'augmenter son affinité pour les substrats. Ce changement se traduit par une conformation plus active de l'enzyme. Le fomépizole, tout en agissant comme un inhibiteur compétitif pour d'autres aldéhyde déshydrogénases, renforce indirectement l'activité de l'aldéhyde déshydrogénase de la famille 3, membre B3, en réduisant la compétition pour les aldéhydes, facilitant ainsi une plus grande disponibilité des substrats.

Des substrats tels que l'hydrate de chloral, l'acétaldéhyde, le 4-Hydroxynonenal, le benzaldéhyde, le propionaldéhyde et le rétinal contribuent également à l'activation de l'aldéhyde déshydrogénase de la famille 3, membre B3. Chacun de ces composés peut servir de substrat à l'enzyme, favorisant son activité en fournissant les molécules spécifiques sur lesquelles l'enzyme est conçue pour agir. Par exemple, l'hydrate de chloral et l'acétaldéhyde augmentent le taux de renouvellement de l'enzyme en étant facilement métabolisés, ce qui stimule l'activité de l'enzyme. De même, le 4-Hydroxynonenal, un substrat électrophile, et le rétinal sont métabolisés par l'enzyme, ce qui renforce son activité par le biais d'une liaison et d'une catalyse préférentielles. Le benzaldéhyde et le propionaldéhyde sont également métabolisés, ce qui entraîne une augmentation du taux de renouvellement catalytique de l'enzyme. En outre, des substrats non physiologiques tels que le vert de malachite et la daunorubicine peuvent être réduits par l'enzyme, ce qui entraîne une augmentation de son activité, mettant en évidence la polyvalence de l'aldéhyde déshydrogénase de la famille 3, membre B3, qui interagit avec un large éventail d'entités chimiques pour améliorer sa fonction.