Les inhibiteurs chimiques de la protéine 1700018C11Rik utilisent divers mécanismes pour moduler son activité. La staurosporine, un inhibiteur de kinase à large spectre, cible le processus de phosphorylation, qui est un mécanisme de régulation commun à de nombreuses protéines. En inhibant l'activité kinase, la staurosporine peut modifier l'état de phosphorylation de la protéine 1700018C11Rik, ce qui peut être crucial pour sa conformation fonctionnelle ou son interaction avec d'autres composants cellulaires. De même, le LY294002 et la Wortmannine sont tous deux des inhibiteurs de PI3K, un régulateur en amont de la voie de signalisation Akt. L'inhibition de PI3K entraîne une réduction de la signalisation de la voie Akt, qui peut affecter de nombreuses protéines et processus en aval. Si la protéine 1700018C11Rik fait partie de cette voie ou est régulée par elle, son activité peut être affectée par ces inhibiteurs.
En outre, U0126 et PD98059 sont des inhibiteurs spécifiques de MEK, une autre kinase impliquée dans la voie de signalisation ERK/MAPK. En empêchant MEK de phosphoryler ERK, ces inhibiteurs peuvent perturber la cascade de signalisation qui peut être nécessaire à la fonction de la protéine 1700018C11Rik. Le SB203580, quant à lui, cible la MAP kinase p38, qui est impliquée dans la réponse aux stimuli du stress. La protéine 1700018C11Rik peut être influencée par des altérations des voies de réponse au stress médiées par l'inhibition de la MAP kinase p38. La rapamycine, un inhibiteur de mTOR, peut diminuer la synthèse globale des protéines et affecter la fonction des protéines en aval régulées par mTOR, ce qui peut inclure la protéine 1700018C11Rik. L'action du bortézomib sur le protéasome 26S peut conduire à l'accumulation de protéines ciblées pour la dégradation, altérant l'homéostasie protéique au sein de la cellule et affectant potentiellement la protéine 1700018C11Rik.
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