caspase-7 Anticuerpo (11.1.56): sc-81655

Se ha descrito una familia única de proteasas de cisteína que difiere en secuencia, estructura y especificidad de sustrato de cualquier familia de proteasas previamente descrita. Esta familia, Ced-3/caspasa-1, está compuesta por caspasa-1, caspasa-2, caspasa-3, caspasa-4, caspasa-6, caspasa-7 (también designada Mch3, ICE-LAP3 o CMH-1), caspasa-9 y caspasa-10. Los miembros de la familia Ced-3/caspasa-1 funcionan como componentes clave de la maquinaria apoptótica y actúan para destruir proteínas específicas que son críticas para la longevidad celular. La poli(ADP-ribosa) polimerasa desempeña un papel integral en la vigilancia de mutaciones de ADN y roturas de doble cadena. Se ha demostrado que la caspasa-3, la caspasa-7 y la caspasa-9, pero no la caspasa-1, cortan la proteína nuclear PARP en un fragmento apoptótico. Se ha demostrado que la caspasa-6, pero no la caspasa-3, corta las laminas nucleares que son críticas para mantener la integridad del envoltorio nuclear y la morfología celular. Se ha demostrado que la caspasa-10 activa la caspasa-3 y la caspasa-7 en respuesta a estímulos apoptóticos.

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caspase-7 Anticuerpo (11.1.56) Referencias:

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3. Activación teratógena de la caspasa-6 y la caspasa-7 en embriones de ratón en las primeras etapas postimplantación.  |  Little, SA., et al. 2003. Cell Biol Toxicol. 19: 215-26. PMID: 14686614
4. Posible implicación de la caspasa-7 en la progresión del ciclo celular en la mitosis.  |  Hashimoto, T., et al. 2008. Genes Cells. 13: 609-21. PMID: 18459962
5. El análisis de sustratos de todo el proteoma indica la exclusión de sustratos como mecanismo para generar especificidad de la caspasa-7 frente a la caspasa-3.  |  Demon, D., et al. 2009. Mol Cell Proteomics. 8: 2700-14. PMID: 19759058
6. Identificación de regiones funcionales que definen una actividad diferente en la caspasa-3 y la caspasa-7 dentro de las células.  |  Nakatsumi, H. and Yonehara, S. 2010. J Biol Chem. 285: 25418-25. PMID: 20566630
7. La subunidad catalítica de la telomerasa humana es un sustrato único de la caspasa-6 y la caspasa-7.  |  Soares, J., et al. 2011. Biochemistry. 50: 9046-55. PMID: 21936563
8. La privación de glucosa induce estrés del retículo por la vía PERK y la activación de la caspasa-7 y la caspasa-12 mediada por calpaína.  |  de la Cadena, SG., et al. 2014. Apoptosis. 19: 414-27. PMID: 24185830
9. La ablación genética de la caspasa-7 promueve la carcinogénesis cutánea inducida por la luz simulada por el sol en ratones: la implicación de la queratina-17.  |  Lee, MH., et al. 2015. Carcinogenesis. 36: 1372-80. PMID: 26271098
10. Gasdermina D y caspasa 7 son los sustratos clave de las caspasas 1/8 posteriores al inflamasoma NAIP5/NLRC4 necesarios para la restricción de Legionella pneumophila.  |  Gonçalves, AV., et al. 2019. PLoS Pathog. 15: e1007886. PMID: 31251782

El anticuerpo caspase-7 preferido es el Anticuerpo caspase-7 (10-1-62): sc-56063.