caspase-3 p17 Anticuerpo (G-5): sc-166589

Caspasa-3, también conocida como apopaina, SCA-1, Yama y CPP32, es una cisteína proteasa específica de aspartato que pertenece a la subfamilia ICE de las caspasas. La caspasa-3 se expresa en las células como un precursor inactivo del cual se generan proteolíticamente las subunidades p17 y p11 de la caspasa-3 madura durante la apoptosis. El precursor de la caspasa-3 es primero dividido en Asp 175-Ser 176 para producir la subunidad p11 y el péptido p20. Posteriormente, el péptido p20 es dividido en Asp 28-Ser 29 para generar la subunidad madura p17. La enzima caspasa-3 activa es un heterodímero compuesto por dos subunidades p17 y dos subunidades p11. Al inicio de la apoptosis, la caspasa-3 divide proteolíticamente el PARP en un enlace Asp 216-Gly 217. Durante la ejecución de la cascada apoptótica, la caspasa-3 activada libera SREBP de la membrana del RE en una reacción proteolítica que es distinta de su activación normal dependiente de esteroles. La caspasa-3 divide y activa SREBPs entre el dominio básico de bucle de hélice de leucina y el dominio de unión a la membrana. La caspasa-3 también divide y activa las caspasas-6, -7 y -9. El gen humano de la caspasa-3 codifica una proteína citoplasmática que se expresa en gran medida en pulmón, bazo, corazón, hígado, riñón y células del sistema inmunitario.

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caspase-3 p17 Anticuerpo (G-5) Referencias:

1. La preservación de las subunidades de la caspasa-3 de la degradación contribuye a la apoptosis evocada por la lactacistina: cualquier lisina o par de lisinas de la subunidad pequeña es suficiente para la ubiquitinación.  |  Chen, L., et al. 2003. Mol Pharmacol. 64: 334-45. PMID: 12869638
2. La actividad catalítica de la caspasa-3 es necesaria para su degradación: estabilización del complejo activo mediante inhibidores sintéticos.  |  Tawa, P., et al. 2004. Cell Death Differ. 11: 439-47. PMID: 14713960
3. La translocación nuclear de la caspasa-3 depende de su activación proteolítica y del reconocimiento de una(s) proteína(s) similar(es) al sustrato.  |  Kamada, S., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 857-60. PMID: 15569692
4. Desarrollo de un sistema de expresión bidireccional de la caspasa-3 para la inducción de la apoptosis.  |  White, MK., et al. 2008. Cancer Biol Ther. 7: 945-54. PMID: 18379198
5. Inhibición de la actividad y activación de la caspasa-3 por la glutationilación de proteínas.  |  Huang, Z., et al. 2008. Biochem Pharmacol. 75: 2234-44. PMID: 18395187
6. El impacto clínico del nivel de caspasa-3 p17 circulante: un nuevo biomarcador potencial de lesión miocárdica y enfermedad cardiovascular.  |  Singh, KP., et al. 2011. Future Cardiol. 7: 443-5. PMID: 21797739
7. La regulación del procesamiento de la caspasa-3 por cIAP2 controla el cambio entre la activación proinflamatoria y la muerte celular en la microglía.  |  Kavanagh, E., et al. 2014. Cell Death Dis. 5: e1565. PMID: 25501826
8. Utilidad de los Péptidos Circulantes Caspasa-3 p17 y Caspasa-1 p20 y Troponina 1 Cardíaca Durante la Cardioplejía para Medir la Preservación Miocárdica.  |  Kim, M., et al. 2019. Am J Cardiol. 123: 899-904. PMID: 30617008
9. Un mecanismo secuencial de dos pasos para la producción de la forma madura p17:p12 de la caspasa-3 in vitro.  |  Han, Z., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 13432-6. PMID: 9148968
10. Efectos de los congéneres redox del NO sobre la apoptosis y la actividad de la caspasa-3.  |  Haendeler, J., et al. 1997. Nitric Oxide. 1: 282-93. PMID: 9441900

El anticuerpo caspase-3 preferido es el Anticuerpo caspase-3 (E-8): sc-7272.