ASL Anticuerpo (E-5): sc-374353

El anticuerpo ASL (E-5) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ que detecta ASL de origen ratón, rata y humano por WB, IP, IF, IHC(P) y ELISA. El anticuerpo ASL (E-5) está disponible en forma de anticuerpo anti-ASL no conjugado, así como en múltiples formas conjugadas de anticuerpo anti-ASL, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. ASL (argininosuccinato liasa), también conocida como ASAL o arginosuccinasa, es miembro de la familia de proteínas liasa 1 y se expresa predominantemente en el hígado. Localizándose en el citoplasma y existiendo como un homotetrámero, ASL cataliza la escisión hidrolítica del ácido argininosuccínico (ASA) a fumarato y arginina, un paso esencial del ciclo de la urea que es crucial para la detoxificación del amoníaco. Esta reacción también está involucrada en la biosíntesis de arginina. Además, ASL comparte una alta homología de secuencia con la proteína del cristalino del ojo de aves y reptiles, d-cristalina. Las mutaciones en el gen que codifica ASL conducen a una acumulación de ASA en los fluidos corporales y resultan en aciduria arginosuccínica (ASAuria), un trastorno autosómico recesivo que se caracteriza por hiperamonemia, agrandamiento del hígado, convulsiones, retraso físico y mental, inconsciencia episódica y cabello seco y quebradizo que muestra tricorrexis nodosa (puntos débiles o nodos en el eje del cabello).

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

ASL Anticuerpo (E-5) Referencias:

1. Complementación intragénica y estructura y función de la argininosuccinato liasa.  |  Yu, B. and Howell, PL. 2000. Cell Mol Life Sci. 57: 1637-51. PMID: 11092456
2. Estructura tridimensional del alelo Q286R de complementación frecuente de la argininosuccinato liasa.  |  Sampaleanu, LM., et al. 2001. Biochemistry. 40: 15570-80. PMID: 11747432
3. Mecanismos de complementación intragénica en el locus de la argininosuccinato liasa humana.  |  Yu, B., et al. 2001. Biochemistry. 40: 15581-90. PMID: 11747433
4. Deficiencia de argininosuccinato liasa (ASL): análisis de mutaciones en 27 pacientes y estructura completa del gen ASL humano.  |  Linnebank, M., et al. 2002. Hum Genet. 111: 350-9. PMID: 12384776
5. Una nueva mutación de codón de parada (X465Y) en el gen de la argininosuccinato liasa en un paciente con aciduria argininosuccínica.  |  Tanaka, T., et al. 2002. Tohoku J Exp Med. 198: 119-24. PMID: 12512996
6. Papel crítico de los residuos de triptófano en la estabilidad conformacional de la delta-cristalina de oca.  |  Lee, HJ., et al. 2006. Exp Eye Res. 83: 658-66. PMID: 16677632
7. Deficiencia de argininosuccinato liasa (ASL) y transferrina deficiente en carbohidratos (CDT): experiencia con cuatro métodos independientes de análisis de CDT: resultados engañosos dados por el ensayo TIA %CDT.  |  Arndt, T., et al. 2006. Clin Chim Acta. 373: 117-20. PMID: 16808909
8. Punto caliente de deleción en el gen de la argininosuccinato liasa: asociación con sitios de topoisomerasa II y ADN polimerasa alfa.  |  Christodoulou, J., et al. 2006. Hum Mutat. 27: 1065-71. PMID: 16941645
9. Deficiencia de argininosuccinato liasa: espectro mutacional en pacientes italianos e identificación de un nuevo pseudogén ASL.  |  Trevisson, E., et al. 2007. Hum Mutat. 28: 694-702. PMID: 17326097
10. Mutaciones y polimorfismos en el gen de la argininosuccinato liasa (ASL) humana.  |  Balmer, C., et al. 2014. Hum Mutat. 35: 27-35. PMID: 24166829
11. Identificación de mutaciones en pacientes malayos con deficiencia de argininosuccinato liasa (ASL).  |  Ali, EZ., et al. 2019. Mol Genet Metab Rep. 21: 100525. PMID: 31709144
12. La argininosuccinato liasa humana: base estructural de la complementación intragénica.  |  Turner, MA., et al. 1997. Proc Natl Acad Sci U S A. 94: 9063-8. PMID: 9256435

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-ASL Antibody (E-5) tienen 3 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-ASL Antibody (E-5) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

ASL Anticuerpo (E-5) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: ASL

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: canine and porcine

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 3 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por ASL Anticuerpo (E-5):

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El anticuerpo ASL preferido es el Anticuerpo ASL (B-1): sc-166787.