Los activadores químicos de la proteína dedo de zinc 772 pueden ejercer sus efectos a través de diversos mecanismos que afectan a la capacidad de la proteína para unirse al ADN y regular la expresión génica. Se sabe que la piritiona de zinc quela los iones de zinc, que son esenciales para la integridad estructural de los dominios zinc finger. Al modular la concentración de iones de zinc, la piritiona de zinc puede mejorar la estabilidad estructural de la proteína dedo de zinc 772, favoreciendo su interacción con el ADN. Del mismo modo, compuestos como el TPEN y el ditiocarbamato de pirrolidina, ambos actuando como quelantes del zinc, pueden influir en la homeostasis del zinc, que es crucial para la función de la proteína dedo de zinc 772. Por otra parte, el PDTC, al ser también un quelante de metales, puede unirse a los iones de zinc, lo que posiblemente provoque modificaciones estructurales que aumenten la afinidad de unión al ADN de la proteína dedo de zinc 772.
Además de la modulación de los iones de zinc, otros compuestos como la tricostatina A y el SAHA (Vorinostat) pueden alterar el paisaje de la cromatina inhibiendo las histonas desacetilasas. Esta inhibición puede dar lugar a una configuración más abierta de la cromatina, permitiendo a la proteína zinc finger 772 un mayor acceso a los sitios de unión al ADN y potenciando su activación. Compuestos como la 5-azacitidina actúan inhibiendo las metiltransferasas del ADN, lo que reduce la metilación del ADN y aumenta la accesibilidad de la proteína zinc finger 772 a los sitios diana. El disulfiram y el tiomersal interactúan con iones metálicos o grupos sulfhidrilo, respectivamente, induciendo potencialmente cambios conformacionales en los dominios zinc finger que podrían amplificar la activación de la proteína zinc finger 772. Del mismo modo, la PAO puede unirse a tioles vicinales en los dominios dedo de zinc, lo que potencialmente conduce a cambios estructurales que favorecen la activación de la proteína. Por último, la cloroquina, al intercalarse en el ADN, puede influir en la dinámica de unión al ADN, potenciando potencialmente la activación de la proteína zinc finger 772 a través de una interacción alterada con sus sustratos de ADN.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $48.00 | ||
Este compuesto puede activar la proteína dedo de zinc 772 mediante la quelación de iones de zinc, que son críticos para la integridad estructural y la función de los dominios dedo de zinc, mejorando así su capacidad para interactuar con el ADN y regular la expresión génica. | ||||||
Trichostatin A | 58880-19-6 | sc-3511 sc-3511A sc-3511B sc-3511C sc-3511D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | $152.00 $479.00 $632.00 $1223.00 $2132.00 | 33 | |
Como inhibidor de la histona desacetilasa, la tricostatina A puede dar lugar a una estructura de cromatina más relajada, lo que podría permitir un mayor acceso de la proteína dedo de zinc 772 a sus sitios de unión al ADN, dando lugar a una mayor actividad de unión al ADN. | ||||||
5-Azacytidine | 320-67-2 | sc-221003 | 500 mg | $280.00 | 4 | |
Este inhibidor de la ADN metiltransferasa puede conducir a la hipometilación del ADN, facilitando potencialmente la unión de la proteína dedo de zinc 772 a sus secuencias diana de ADN, aumentando así su potencial de activación. | ||||||
Suberoylanilide Hydroxamic Acid | 149647-78-9 | sc-220139 sc-220139A | 100 mg 500 mg | $133.00 $275.00 | 37 | |
De forma similar a la tricostatina A, el SAHA, al inhibir las histonas desacetilasas, puede mejorar la accesibilidad de unión de la proteína dedo de zinc 772, lo que resulta en un aumento de su activación y función. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $80.00 $220.00 $460.00 | 64 | |
El resveratrol puede activar las sirtuinas, que a su vez pueden modular el estado de la cromatina mediante la desacetilación, aumentando potencialmente el acceso de la proteína zinc finger 772 a sus dianas de ADN. | ||||||
Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | $53.00 $89.00 | 7 | |
El disulfiram puede unirse a los iones de cobre, influyendo potencialmente en el estado conformacional de los motivos de dedos de zinc en proteínas como la proteína de dedos de zinc 772, lo que repercute en su estado de activación. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $41.00 | 4 | |
La PAO puede unirse a tioles vicinales, que a menudo se encuentran en los dominios de los dedos de zinc, lo que puede provocar cambios estructurales que potencien la activación de la proteína dedo de zinc 772. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | $130.00 | 10 | |
El TPEN es un quelante del zinc que puede alterar la homeostasis del zinc en las células, posiblemente modulando la actividad de proteínas dependientes del zinc como la proteína dedo de zinc 772 a través de cambios en la disponibilidad del zinc. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | $69.00 | 2 | |
La cloroquina puede intercalarse en el ADN, lo que puede afectar a la dinámica de unión al ADN de la proteína dedo de zinc 772, favoreciendo potencialmente su activación. | ||||||
Pyrrolidinedithiocarbamic acid ammonium salt | 5108-96-3 | sc-203224 sc-203224A | 5 g 25 g | $33.00 $64.00 | 11 | |
El PDTC es un quelante de metales y antioxidante que puede unirse a los iones de zinc, afectando posiblemente a la estructura y activación de la proteína dedo de zinc 772 al alterar sus dominios dedo de zinc. | ||||||