Los inhibidores químicos de XAP2 funcionan principalmente interrumpiendo su interacción con la proteína chaperona Hsp90, que es esencial para la estabilidad y el correcto plegamiento de XAP2. La geldanamicina, un antibiótico benzoquinona ansamicina, se une al bolsillo de unión ATP/ADP de la Hsp90. Este evento de unión interfiere con el ciclo de chaperona de Hsp90, lo que lleva a la desestabilización del complejo XAP2-Hsp90. Como resultado, XAP2 es incapaz de mantener su conformación adecuada y se degrada. De acción similar, Alvespimycin, Onalespib y Luminespib son todos inhibidores establecidos de Hsp90 que incapacitan la función de la chaperona. Esto resulta en la inhibición del efecto estabilizador que la Hsp90 tiene sobre XAP2, reduciendo así la competencia funcional de XAP2 dentro de la célula. Ganetespib, otro antagonista de Hsp90, se une a la chaperona y suprime su actividad, que es un requisito previo para la maduración y la actividad funcional de XAP2. En consecuencia, XAP2 se desestabiliza sin el apoyo de Hsp90, lo que conduce a su inhibición funcional.
PU-H71, SNX-2112, BIIB021, Debio 0932 y KW-2478 constituyen un grupo de inhibidores de Hsp90 que comparten un mecanismo de acción similar en lo que respecta a la inhibición de XAP2. Estos compuestos se unen eficazmente a Hsp90, interrumpiendo su interacción con XAP2. El resultado de esta alteración es la inhibición de la estabilización y función de XAP2 asistida por chaperonas. Sin la necesaria actividad chaperona de Hsp90, XAP2 es incapaz de plegarse correctamente y queda marcado para su degradación proteasomal. Esta serie de interacciones y la subsiguiente pérdida de XAP2 funcional pone de manifiesto la dependencia de XAP2 de Hsp90 para su estabilidad y actividad en el entorno celular.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
La geldanamicina se une al bolsillo de unión ATP/ADP de la Hsp90 (proteína de choque térmico 90), de la que se sabe que forma un complejo con la XAP2, lo que conduce a la desestabilización de la interacción XAP2-Hsp90, inhibiendo así el efecto estabilizador de la Hsp90 sobre la XAP2. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
La alvespimicina, otro inhibidor de la Hsp90, interrumpe de forma similar la asociación entre la Hsp90 y la XAP2, lo que puede inhibir el correcto plegamiento y funcionamiento de la XAP2, ya que la Hsp90 es crucial para su actividad chaperona. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
Onalespib se dirige a Hsp90, impidiendo su interacción con proteínas cliente como XAP2, y por lo tanto inhibe la estabilización asistida por chaperonas y la función de XAP2. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
Luminespib es un inhibidor de Hsp90 que deteriora la función de la chaperona, inhibiendo así la estabilización y el correcto plegamiento de XAP2, que depende de Hsp90 para su actividad. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Ganetespib se une a Hsp90, interrumpiendo su función chaperona, lo que conduce a la desestabilización y degradación de las proteínas cliente, incluyendo XAP2, inhibiendo eficazmente la función de XAP2. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | $128.00 $650.00 | ||
BIIB021 es un inhibidor de Hsp90 que interrumpe su interacción con XAP2, lo que conduce a la inhibición de la funcionalidad de XAP2, ya que depende de Hsp90 para su estabilidad y actividad. | ||||||
Debio 0932 | 1061318-81-7 | sc-507516 | 10 mg | $280.00 | ||
Debio 0932 inhibe Hsp90, que está asociada con XAP2, lo que conduce a la inhibición funcional de XAP2 debido a la falta de estabilidad y actividad mediada por chaperonas. | ||||||