Veli1 Inhibidores

Inhibidores comunes de Veli1 incluyen, entre otros, Bafilomicina A1 CAS 88899-55-2, Latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, ML 141 CAS 71203-35-5, Gö 6976 CAS 136194-77-9 e Inhibidor de la Dinamina I, Dynasore CAS 304448-55-3.

Los inhibidores químicos de Veli1 pueden ejercer sus efectos inhibidores a través de diversos mecanismos, dirigiéndose a varias vías y procesos celulares que son esenciales para la función de Veli1. La tetrodotoxina es conocida por su capacidad para bloquear los canales de sodio dependientes de voltaje, que son fundamentales para el inicio y la propagación de los potenciales de acción en las neuronas. Al bloquear estos canales, la tetrodotoxina puede suprimir la señalización neuronal y la transmisión sináptica, procesos en los que Veli1 está estrechamente implicada. La bafilomicina A1 interrumpe la acidificación vesicular al inhibir la V-ATPasa, un paso crítico necesario para el tráfico de membranas, impidiendo potencialmente que Veli1 cumpla su función en el tráfico de vesículas. La endosidina 9 altera el tráfico endocítico, lo que podría reducir la capacidad de Veli1 para participar en el tráfico de membranas y la clasificación de proteínas.

La sustancia química ML-141 se dirige a la CDC42, una pequeña GTPasa implicada en la organización del citoesqueleto de actina, y la inhibe. Dado que Veli1 desempeña un papel en la formación sináptica, la inhibición de CDC42 puede suprimir la función de Veli1 a este respecto. Go6976 inhibe la proteína quinasa C, que es crucial para la liberación de vesículas sinápticas, y por tanto puede suprimir el papel de Veli1 en la plasticidad sináptica. La inhibición de la endocitosis dependiente de dinamina por parte de Dynasore puede afectar al papel de Veli1 en el reciclaje de vesículas sinápticas. La latrunculina A y la jasplakinolida actúan sobre el citoesqueleto de actina, impidiendo la primera la polimerización de la actina y estabilizando la segunda los filamentos de actina, lo que puede alterar el papel de Veli1 en la reorganización del citoesqueleto. La inhibición por CK-666 del complejo Arp2/3 y la inhibición por SMIFH2 del ensamblaje de actina mediado por formina pueden dificultar la participación de Veli1 en la polimerización de actina, la morfología de la espina dendrítica y la regulación de la fuerza sináptica. Por último, el Y-27632 inhibe la quinasa ROCK, afectando a la dinámica del citoesqueleto de actina e inhibiendo potencialmente el papel de Veli1 en el mantenimiento de la estructura y función neuronal.