USP29 Activadores

Los activadores USP29 comunes incluyen, entre otros, el resveratrol CAS 501-36-0, la curcumina CAS 458-37-7, la quercetina CAS 117-39-5, la (-)epigalocatequina CAS 970-74-1 y la genisteína CAS 446-72-0.

La USP29, miembro de la familia de las proteasas específicas de la ubiquitina (USP), es un regulador crucial de los procesos celulares al modular la estabilidad y el recambio de las proteínas. Su función principal es la desubiquitinación de las proteínas diana, un proceso esencial para la eliminación de las etiquetas de ubiquitina de las proteínas sustrato marcadas para su degradación por el sistema ubiquitina-proteasoma (UPS). A través de su actividad enzimática, la USP29 rescata eficazmente a las proteínas diana de la degradación, influyendo así en su abundancia celular y en sus niveles de actividad. Este papel en la homeostasis proteica es fundamental para mantener la integridad de diversas vías de señalización y funciones celulares, ya que un recambio proteico aberrante puede conducir a procesos celulares desregulados y contribuir a la patogénesis de diversas enfermedades.

La activación de la USP29 está estrechamente relacionada con la modulación de la actividad de la UPS y la estabilización de los niveles de proteína USP29 en la célula. Varios mecanismos contribuyen a la activación de USP29, entre ellos la inhibición de las vías de degradación proteasomal y la modulación de los componentes del SAI. Los compuestos químicos capaces de activar la USP29 funcionan interfiriendo en la actividad de la UPS, por ejemplo inhibiendo el proteasoma o impidiendo las vías de degradación dependientes de la ubiquitina. Al impedir la degradación de USP29, estos compuestos facilitan su acumulación y posterior activación funcional, lo que conduce a la potenciación de la actividad de desubiquitinación y a la modulación de procesos celulares posteriores. En general, la comprensión de la regulación y activación de USP29 arroja luz sobre su papel fundamental en el mantenimiento de la homeostasis de las proteínas.