La peptidasa específica de ubiquitina 17 como miembro 3 de la familia (USP17L3) es un miembro de la familia de las proteasas específicas de ubiquitina (USP), que forma parte del grupo más amplio de enzimas cisteína proteasas. Se sabe que las proteasas de esta familia son enzimas deubiquitinadoras (DUB) que escinden los restos de ubiquitina de sustratos proteicos conjugados con ubiquitina. El proceso de desubiquitinación es crítico para la regulación del recambio proteico y la señalización, ya que evita que las proteínas sean degradadas por el proteasoma, un complejo celular responsable de descomponer las proteínas dañadas o no deseadas.
Se cree que USP17L3, al igual que otros miembros de la subfamilia USP17, desempeña un papel en la regulación de procesos celulares como el control del ciclo celular, la apoptosis y la transducción de señales. Esto se consigue modulando la estabilidad y función de varias proteínas sustrato mediante la eliminación de cadenas de ubiquitina. La especificidad de USP17L3 para determinados sustratos y las vías exactas en las que influye son áreas de investigación activa, como es el caso de muchos DUBs.La actividad de USP17L3 está estrechamente regulada dentro de la célula, ya que la deubiquitinación incontrolada puede conducir a la señalización celular aberrante y contribuir a estados de enfermedad, incluyendo el cáncer y los trastornos neurodegenerativos. La expresión de USP17L3 puede estar regulada tanto a nivel transcripcional como postraduccional, lo que garantiza que su actividad de desubiquitinación se module en función de las necesidades celulares.
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