USP17L3 Activateurs

Les activateurs USP17L3 courants comprennent, entre autres, la trichostatine A CAS 58880-19-6, la 5-azacytidine CAS 320-67-2, le PMA CAS 16561-29-8, l'acide rétinoïque, tous trans CAS 302-79-4 et la thapsigargin CAS 67526-95-8.

Le membre 3 de la famille des peptidases spécifiques à l'ubiquitine 17 (USP17L3) est un membre de la famille des protéases spécifiques à l'ubiquitine (USP), qui fait partie du groupe plus large des enzymes protéases à cystéine. Les protéases de cette famille sont connues pour être des enzymes de désubiquitination (DUB) qui clivent les parties d'ubiquitine des substrats protéiques conjugués à l'ubiquitine. Le processus de désubiquitination est essentiel pour la régulation du renouvellement des protéines et de la signalisation, car il empêche les protéines d'être ciblées pour la dégradation par le protéasome, un complexe cellulaire chargé de décomposer les protéines indésirables ou endommagées.

USP17L3, comme d'autres membres de la sous-famille USP17, jouerait un rôle dans la régulation des processus cellulaires tels que le contrôle du cycle cellulaire, l'apoptose et la transduction des signaux. Pour ce faire, elle module la stabilité et la fonction de diverses protéines substrats en éliminant les chaînes d'ubiquitine. La spécificité de l'USP17L3 pour des substrats particuliers et les voies exactes qu'elle influence font l'objet de recherches actives, comme c'est le cas pour de nombreuses DUB. L'activité de l'USP17L3 est étroitement régulée dans la cellule, car une désubiquitination incontrôlée peut conduire à une signalisation cellulaire aberrante et contribuer à des états pathologiques, notamment le cancer et les troubles neurodégénératifs. L'expression de USP17L3 peut être régulée à la fois au niveau transcriptionnel et post-traductionnel, ce qui garantit que son activité de déubiquitination est modulée en fonction des besoins cellulaires.