SULT2A5 Inhibidores

Los inhibidores comunes de SULT2A5 incluyen, entre otros, la quercetina CAS 117-39-5, el ácido clorogénico CAS 327-97-9, el 3,3'-diindolilmetano CAS 1968-05-4, la crisina CAS 480-40-0 y la curcumina CAS 458-37-7.

Los inhibidores químicos de SULT2A5 incluyen una variedad de compuestos que se encuentran predominantemente en fuentes naturales, como las plantas. Estos inhibidores, incluidos flavonoides como la quercetina, la crisina, el kaempferol, la miricetina y la apigenina, polifenoles como el ácido clorogénico y el ácido elágico, el estilbenoide resveratrol y la isoflavona genisteína, pueden impedir la actividad enzimática de SULT2A5 a través de varios mecanismos. La quercetina y la crisina, por ejemplo, pueden unirse al sitio activo de la SULT2A5, que es la región donde se unirían los sustratos normales de la enzima. Al ocupar este espacio, estos compuestos impiden que la enzima catalice la reacción de sulfonación, un proceso mediante el cual la enzima transfiere un grupo sulfo a sus sustratos. Del mismo modo, el kaempferol y la miricetina pueden inhibir la actividad de la SULT2A5 al competir con los sustratos fisiológicos por el acceso al sitio activo, bloqueando eficazmente la vía de reacción.

Otros inhibidores químicos como el ácido clorogénico y el ácido elágico pueden alterar la conformación de la SULT2A5, lo que puede perturbar la capacidad de la enzima para funcionar correctamente. El resveratrol funciona mediante un mecanismo competitivo similar, acoplándose al sitio activo de la enzima e impidiendo así la unión del sustrato. La genisteína también puede unirse a este dominio funcional crucial de la SULT2A5, inhibiendo la sulfonación de los sustratos de la enzima. En la misma línea, se cree que la curcumina se une al sitio activo, lo que impediría el funcionamiento normal de la enzima. El compuesto 3,3'-Diindolilmetano puede interferir con la actividad de la SULT2A5 inhibiendo la transferencia del grupo sulfo, aunque el mecanismo exacto puede variar de la competencia directa en el sitio activo observada con otros inhibidores. Por último, el galato de epigalocatequina (EGCG) demuestra un efecto inhibidor al unirse directamente a la SULT2A5, lo que podría interferir con su actividad de sulfonación, demostrando un amplio espectro de interacciones que diferentes estructuras químicas pueden tener con esta enzima sulfotransferasa.