Los activadores de Rabr son compuestos químicos que aumentan indirectamente la actividad funcional de Rabr influyendo en varias vías de señalización. La forskolina y el IBMX actúan para aumentar los niveles intracelulares de AMPc. La forskolina activa directamente la adenilil ciclasa y el IBMX inhibe las fosfodiesterasas, lo que provoca la activación de la PKA. Esta cinasa puede fosforilar proteínas en las vías de señalización de las que forma parte Rabr, potenciando así su actividad. La PMA, a través de su activación de la PKC, y el galato de epigalocatequina, como inhibidor de la cinasa, contribuyen indirectamente a la activación de Rabr modificando los patrones de fosforilación de proteínas dentro de las vías relacionadas con Rabr. Los inhibidores de PI3K, como LY294002 y Wortmannin, interrumpen la señalización descendente, lo que puede potenciar la función de Rabr al afectar a las cascadas de señalización relacionadas, en particular las asociadas a la dinámica de la membrana.
La actividad funcional de Rabr también se ve influida por compuestos que modulan la señalización de MAPK y calcio. U0126 y SB203580, que inhiben MEK1/2 y p38 MAPK respectivamente, pueden desplazar el equilibrio de señalización hacia las vías implicadas en Rabr, potenciando así su actividad. La genisteína reduce la señalización de la tirosina quinasa, permitiendo potencialmente que las vías de Rabr sean más activas. Los moduladores del calcio, como el A23187 y el Thapsigargin, elevan los niveles de calcio intracelular, lo que podría activar procesos dependientes del calcio que potencien indirectamente la actividad de Rabr. Por último, la esfingosina-1-fosfato actúa sobre los receptores acoplados a proteínas G para influir en las vías de señalización que podrían implicar a Rabr, contribuyendo así a su potenciación funcional en procesos como el crecimiento y el tráfico celular. Estos activadores de Rabr, a través de sus efectos bioquímicos específicos, facilitan colectivamente la mejora de las funciones mediadas por Rabr dentro de la célula.
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