OTTMUSG00000016790 Inhibidores

Los inhibidores comunes OTTMUSG00000016790 incluyen, entre otros, la tricostatina A CAS 58880-19-6, el butirato sódico CAS 156-54-7, el ácido hidroxámico suberoilanilida CAS 149647-78-9, el panobinostat CAS 404950-80-7 y el ácido valproico CAS 99-66-1.

El miembro de la familia Histone Cluster 2, una variante de las proteínas histonas, desempeña un papel fundamental en la estructura de la cromatina y la regulación génica. Los inhibidores químicos enumerados anteriormente, todos ellos inhibidores de la histona desacetilasa, actúan sobre esta proteína modificando su estado de acetilación, lo que a su vez influye en la arquitectura y la función de la cromatina. La tricostatina A, por ejemplo, aumenta la acetilación de las proteínas histonas, incluido el miembro de la familia del clúster 2 de histonas, lo que conduce a una estructura relajada de la cromatina. Esta relajación altera el funcionamiento normal de la proteína en el mantenimiento de la cromatina compacta, esencial para la expresión regulada de los genes. Del mismo modo, el butirato sódico, al inhibir la desacetilación de histonas, eleva los niveles de acetilación de las histonas, lo que afecta a la capacidad de la proteína para desempeñar su función en la remodelación de la cromatina y el control de la expresión génica.

Siguiendo con los inhibidores como el Vorinostat, el Panobinostat y el Ácido Valproico, estas sustancias químicas también actúan como inhibidores de la histona deacetilasa, lo que conduce a un aumento de la acetilación del miembro de la familia del cluster 2 de histonas. La consecuencia es una conformación más abierta de la cromatina, que es menos propicia para el papel normal de la proteína en la organización de la cromatina y la regulación génica. Inhibidores como Romidepsina y Belinostat funcionan de forma similar, manteniendo niveles más altos de acetilación en las proteínas histonas, afectando así a la estructura de la cromatina y al papel del miembro de la familia del cluster 2 de histonas. El Entinostat, la Tacedinalina, el Quisinostat, el Mocetinostat y el Givinostat actúan por el mismo mecanismo de inhibición de la histona deacetilasa, lo que provoca cambios en la estructura de la cromatina a través de un aumento de la acetilación de las histonas. Estos cambios afectan a la funcionalidad de los miembros de la familia del cluster 2 de histonas en la remodelación de la cromatina y el control de la expresión génica. El tema consistente en todos estos inhibidores es su capacidad para alterar la estructura compacta normal de la cromatina, crucial para el papel funcional del miembro de la familia del cluster 2 de histonas, inhibiendo así su capacidad para participar eficazmente en la organización de la cromatina y la regulación génica.