La inhibición de la proteína Gm13954 por estas sustancias químicas seleccionadas se basa en las posibles propiedades estructurales y funcionales de la proteína. El PMSF, el AEBSF y la Leupeptina se eligen por su capacidad de inhibir serina y cisteína proteasas, que serían eficaces si Gm13954 tiene una actividad similar. La yodoacetamida y la alicina se dirigen a residuos de cisteína, lo que podría inhibir la Gm13954 si posee residuos de cisteína cruciales en su estructura o sitio activo.
Agentes quelantes como EDTA y O-fenantrolina se incluyen por su potencial para inhibir metaloproteínas mediante la eliminación de cofactores metálicos esenciales, lo que sería eficaz si Gm13954 es una metaloproteína. Los inhibidores de proteasas como E-64, Pepstatin A, Bestatin, MG-132 y Lactacystin se seleccionan basándose en su acción inhibidora específica sobre diferentes clases de proteasas, lo que sería aplicable si Gm13954 funciona de forma similar. Estos inhibidores propuestos para Gm13954 se basan en principios generales de bioquímica e inhibición de proteínas. La inhibición real de Gm13954 por estas sustancias químicas requeriría validación experimental, ya que se trata de selecciones teóricas basadas en interacciones proteína-inhibidor conocidas.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Phenylmethylsulfonyl Fluoride | 329-98-6 | sc-3597 sc-3597A | 1 g 100 g | $50.00 $683.00 | 92 | |
El PMSF podría inhibir a Gm13954 si tiene actividad similar a la serina proteasa, al unirse irreversiblemente al residuo de serina en su sitio activo. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
La yodoacetamida puede inhibir la Gm13954 alquilando residuos de cisteína, suponiendo que la proteína tenga residuos de cisteína accesibles cruciales para su función. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
E-64 podría inhibir Gm13954 si funciona de forma similar a las cisteína proteasas, uniéndose de forma irreversible a los residuos de cisteína en su sitio activo. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
La leupeptina podría inhibir la Gm13954 si se trata de una proteasa de serina o cisteína, uniéndose reversiblemente a su sitio activo e impidiendo su actividad proteolítica. | ||||||
AEBSF hydrochloride | 30827-99-7 | sc-202041 sc-202041A sc-202041B sc-202041C sc-202041D sc-202041E | 50 mg 100 mg 5 g 10 g 25 g 100 g | $50.00 $120.00 $420.00 $834.00 $1836.00 $4896.00 | 33 | |
El AEBSF puede inhibir la Gm13954 modificando covalentemente los residuos de serina en el sitio activo, siempre que la proteína tenga una funcionalidad similar a la serina proteasa. | ||||||
Bestatin | 58970-76-6 | sc-202975 | 10 mg | $128.00 | 19 | |
Bestatin podría inhibir Gm13954 si funciona como una aminopeptidasa, uniéndose a su sitio activo e impidiendo el acceso del sustrato. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
El MG-132 podría inhibir el Gm13954 si es similar a los proteasomas o calpaínas, uniéndose a su actividad proteolítica e inhibiéndola. | ||||||
Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | $165.00 $575.00 | 60 | |
La lactocistina podría inhibir Gm13954 si se trata de una proteína similar al proteasoma, uniéndose a su sitio activo y bloqueando la proteólisis. | ||||||
1,10-Phenanthroline | 66-71-7 | sc-255888 sc-255888A | 2.5 g 5 g | $23.00 $31.00 | ||
La 1,10-fenantrolina puede inhibir la Gm13954 si se trata de una metaloenzima, al quelar sus cofactores metálicos, inhibiendo así su actividad. | ||||||
Allicin | 539-86-6 | sc-202449 sc-202449A | 1 mg 5 mg | $460.00 $1428.00 | 7 | |
La alicina podría inhibir la Gm13954 al interactuar con enzimas que contienen tioles, suponiendo que la Gm13954 tenga grupos tioles reactivos en su sitio activo. |