Los activadores químicos de la LOC646960 pueden entenderse a través de su interacción con el sitio activo de las serina proteasas, a las que pertenece la LOC646960. Se sabe que la benzamidina y el dihidrocloruro de 4-aminobenzamidina activan estas enzimas uniéndose directamente a los sitios activos. Esta unión imita la interacción natural con el sustrato, lo que puede provocar un cambio conformacional en LOC646960, estabilizando así su forma activa. Del mismo modo, el fluoruro de fenilmetilsulfonilo y el clorhidrato de AEBSF se unen irreversiblemente a los residuos de serina del sitio activo, lo que provoca un aumento de la actividad de la proteasa. Estas sustancias químicas actúan imitando el estado de transición de la acción catalítica de la proteasa, que es un paso crítico para la activación de LOC646960.
Además, la Nα-Tosil-L-lisina clorometil cetona y la Nα-Tosil-L-fenilalanina clorometil cetona pueden modificar covalentemente el sitio activo de la LOC646960, lo que puede resultar en un aumento de su actividad enzimática. El isoflurofato y el fluorofosfato de diisopropilo actúan fosforilando el residuo de serina del sitio activo, lo que también puede estimular la función proteasa de LOC646960. La unión reversible de aldehídos puede conducir a la activación de LOC646960 mediante la formación de enlaces de imina con residuos de serina, que desempeña un papel en la catálisis. Además, la leupeptina y el dihidrocloruro de antipaína pueden unirse reversiblemente al sitio activo de la LOC646960, induciendo un cambio conformacional que activa la proteína. La quimostatina también puede activar la LOC646960 uniéndose a su sitio activo, potenciando su actividad proteolítica mediante una interacción similar a la del sustrato. Cada una de estas sustancias químicas interactúa con la LOC646960 de una manera que promueve su configuración activa y su función, demostrando una gama de mecanismos por los que las serina proteasas pueden ser activadas.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Benzamidine | 618-39-3 | sc-233933 | 10 g | $286.00 | 1 | |
La benzamidina activa las serina proteasas uniéndose a sus sitios activos, por lo que podría activar LOC646960 por un mecanismo similar. | ||||||
Phenylmethylsulfonyl Fluoride | 329-98-6 | sc-3597 sc-3597A | 1 g 100 g | $50.00 $683.00 | 92 | |
Esta sustancia química se une irreversiblemente al sitio activo de las serina proteasas, lo que provoca un aumento de la actividad de la proteasa LOC646960 al imitar la interacción con el sustrato. | ||||||
L-Lysine | 56-87-1 | sc-207804 sc-207804A sc-207804B | 25 g 100 g 1 kg | $93.00 $258.00 $519.00 | ||
Este inhibidor puede unirse al sitio activo de serina proteasas y activar potencialmente LOC646960 a través de la modificación covalente. | ||||||
TPCK | 402-71-1 | sc-201297 | 1 g | $178.00 | 2 | |
Puede unirse a los sitios activos de las proteasas de serina, lo que podría provocar un aumento de la actividad de LOC646960 al inducir un cambio conformacional. | ||||||
AEBSF hydrochloride | 30827-99-7 | sc-202041 sc-202041A sc-202041B sc-202041C sc-202041D sc-202041E | 50 mg 100 mg 5 g 10 g 25 g 100 g | $50.00 $120.00 $420.00 $834.00 $1836.00 $4896.00 | 33 | |
El clorhidrato de AEBSF podría activar LOC646960 modificando covalentemente el residuo de serina en el sitio activo, lo que puede imitar el estado de transición de la catálisis. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
Esta sustancia química puede unirse de forma reversible al sitio activo de las serina proteasas, lo que puede provocar un aumento de la actividad de LOC646960 por activación alostérica. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La quimostatina podría activar LOC646960 uniéndose a su sitio activo, lo que potencialmente conduciría a un aumento de la actividad proteolítica a través de una interacción similar a la del sustrato. |