Keratin 37 Inhibidores

Los inhibidores comunes de queratina 37 incluyen, pero no se limitan a, cicloheximida CAS 66-81-9, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, cloroquina CAS 54-05-7, withaferina A CAS 5119-48-2 y tunicamicina CAS 11089-65-9.

Los inhibidores de la queratina 37, como clase química, engloban una serie de compuestos que influyen indirectamente en la expresión, la estabilidad y la función de la proteína queratina 37. Estos inhibidores no son específicos de la queratina 37, sino que afectan a vías y procesos celulares que son fundamentales para la síntesis y el mantenimiento adecuados de todas las proteínas, incluidas las queratinas. Compuestos como la cicloheximida y la emetina ejercen sus efectos impidiendo la síntesis de proteínas a nivel traslacional. Estas sustancias químicas actúan sobre la maquinaria ribosómica, provocando una disminución de la producción global de proteínas, entre las que se encuentra la queratina 37. Otros inhibidores, como el MG-132 y la cloroquina, actúan sobre las vías de degradación de las proteínas. El MG-132 inhibe específicamente el proteasoma, un complejo responsable de la degradación de las proteínas ubiquitinadas, mientras que la cloroquina altera la degradación lisosomal alterando el pH del orgánulo.

Otros compuestos, como la tunicamicina y la brefeldina A, interfieren con las modificaciones postraduccionales y el tráfico de proteínas. La tunicamicina impide la glicosilación ligada al N, una modificación que puede ser crítica para el plegamiento y la estabilidad de las proteínas, mientras que la brefeldina A detiene el transporte de proteínas entre el retículo endoplásmico y el aparato de Golgi, pasos esenciales para la maduración y clasificación de las proteínas. La geldanamicina y su inhibición de la Hsp90, una chaperona implicada en el correcto plegamiento de las proteínas, representan otra estrategia por la que la función de la queratina 37 podría verse afectada indirectamente. La integridad del citoesqueleto también es crucial para la función celular, y compuestos como la withaferina A y la faloidina actúan sobre elementos del citoesqueleto, alterando potencialmente sus interacciones con las proteínas queratínicas.