La proteína de choque térmico 20 (HSP20), también conocida como HSPB6, es una pequeña proteína de choque térmico que desempeña un papel crucial en la protección celular contra el estrés y ha sido implicada en diversos procesos celulares, como la estabilización del citoesqueleto, la regulación de la apoptosis y el plegamiento de proteínas. Como parte de la diversa familia de proteínas de choque térmico, la HSP20 funciona principalmente como chaperona molecular, impidiendo la agregación de proteínas mal plegadas en condiciones de estrés, como el choque térmico, el estrés oxidativo o la exposición a sustancias tóxicas. Este papel protector es esencial para mantener la integridad y la función celular, especialmente en células expuestas a estrés agudo o crónico. La actividad de la HSP20 también está vinculada a su estado de fosforilación, que puede afectar a su interacción con proteínas cliente y a su actividad chaperona, lo que pone de relieve la regulación dinámica de su función en respuesta a las necesidades celulares.
La activación de la HSP20 está estrechamente ligada a las respuestas celulares al estrés y está regulada por una compleja red de vías de señalización que detectan y responden al estrés ambiental y fisiológico. La fosforilación de la HSP20 por quinasas como la proteína quinasa A (PKA) es un mecanismo clave de activación, que potencia su actividad chaperona y facilita su interacción con proteínas diana específicas. Esta modificación postraduccional no sólo regula las funciones protectoras de la HSP20, sino que también integra su actividad en vías de señalización celular más amplias, incluidas las implicadas en la relajación muscular, la función cardiaca y la inhibición de la apoptosis. La activación de la HSP20 mediante la fosforilación y otras modificaciones postraduccionales permite la modulación rápida y reversible de su función, lo que permite a las células responder eficazmente al estrés y restablecer la homeostasis. La comprensión de los mecanismos que regulan la actividad de la HSP20, incluida su activación por fosforilación, aporta conocimientos fundamentales sobre su papel en las respuestas celulares al estrés y su posible impacto en procesos patológicos en los que están implicados el mal plegamiento de proteínas y el estrés celular.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Curcumin | 458-37-7 | sc-200509 sc-200509A sc-200509B sc-200509C sc-200509D sc-200509F sc-200509E | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg | $36.00 $68.00 $107.00 $214.00 $234.00 $862.00 $1968.00 | 47 | |
La curcumina puede activar la HSP20 indirectamente a través de la modulación del estrés oxidativo y las vías inflamatorias. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
El resveratrol puede aumentar la regulación de las HSP al inducir un estrés oxidativo leve, lo que conduce a un aumento compensatorio de los niveles de HSP20. | ||||||
Salicylic acid | 69-72-7 | sc-203374 sc-203374A sc-203374B | 100 g 500 g 1 kg | $46.00 $92.00 $117.00 | 3 | |
Induce la respuesta al choque térmico, lo que puede provocar un aumento de HSP20. | ||||||
D,L-Sulforaphane | 4478-93-7 | sc-207495A sc-207495B sc-207495C sc-207495 sc-207495E sc-207495D | 5 mg 10 mg 25 mg 1 g 10 g 250 mg | $150.00 $286.00 $479.00 $1299.00 $8299.00 $915.00 | 22 | |
Un compuesto presente en el brócoli que puede inducir el HSF1, lo que provoca un aumento de las HSP, incluida la HSP20. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Un inhibidor de la HSP90 que, al suprimir la HSP90, puede aumentar indirectamente los niveles de otras HSP, como la HSP20. |