Los inhibidores químicos de FBLIM1 pueden alterar la funcionalidad de la proteína a través de varios mecanismos, cada uno relacionado con el citoesqueleto de actina que FBLIM1 estabiliza y organiza. El Y-27632, por ejemplo, se dirige a la proteína cinasa asociada a Rho (ROCK), un regulador clave de la dinámica del citoesqueleto de actina. Al inhibir ROCK, Y-27632 altera la organización de los filamentos de actina aguas abajo, inhibiendo así indirectamente el papel estabilizador de FBLIM1 sobre estas estructuras. De forma similar, ML-7 altera las interacciones actina-miosina al inhibir la cadena ligera de miosina quinasa (MLCK), que fosforila las cadenas ligeras de miosina, un proceso vital para la tensión e integridad de los filamentos de actina que FBLIM1 apoya. La citocalasina D y la latrunculina A se unen directamente a los filamentos y monómeros de actina, respectivamente, impidiendo la polimerización y el alargamiento, procesos cruciales para el mantenimiento de las estructuras de actina de los que forma parte FBLIM1. Esta alteración conduce a una inhibición funcional del papel de FBLIM1 en la estabilidad de la actina.
Otras acciones inhibidoras proceden de sustancias químicas como la blebbistatina y la jasplakinolida, que afectan a la miosina II y a los filamentos de actina, respectivamente. La blebbistatina inhibe la actividad ATPasa de la miosina II, que es esencial para la contractilidad de los filamentos de actina, una dinámica en la que participa FBLIM1. Por otro lado, la jasplakinolida estabiliza los filamentos de actina hasta tal punto que, paradójicamente, inhibe el papel dinámico que desempeña FBLIM1 en la modulación del citoesqueleto de actina. Además, CK-666 y SMIFH2 se dirigen al complejo Arp2/3 y a la nucleación de actina mediada por formina, ambos esenciales para la formación de filamentos de actina, inhibiendo así la organización estructural que FBLIM1 ayuda a facilitar. El CCG-1423 interrumpe la señalización de RhoA, que está estrechamente vinculada a la organización del citoesqueleto de actina, lo que afecta a la función de FBLIM1. La queleritrina y la wiskostatina inhiben la proteína quinasa C y la interacción del complejo N-WASP-Arp2/3, que son cruciales para mantener la dinámica de la actina y, por tanto, la estabilidad de los filamentos de actina a los que se asocia FBLIM1. Por último, Thapsigargin eleva los niveles de calcio citosólico, lo que afecta indirectamente a la dinámica de actina, creando un entorno celular que no es propicio para la función estabilizadora de FBLIM1 en el citoesqueleto de actina.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Es un inhibidor selectivo de ROCK (proteína cinasa asociada a Rho), que interviene en la organización del citoesqueleto de actina. FBLIM1 interactúa con los filamentos de actina y está implicado en la estabilización del citoesqueleto de actina. Al inhibir ROCK, el Y-27632 puede alterar la dinámica del citoesqueleto de actina, inhibiendo así funcionalmente el papel estabilizador de FBLIM1. | ||||||
(S)-(−)-Blebbistatin | 856925-71-8 | sc-204253 sc-204253A sc-204253B sc-204253C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $71.00 $260.00 $485.00 $949.00 | ||
Un inhibidor de la actividad ATPasa de miosina II. Dado que el FBLIM1 está asociado a los filamentos de actina, su función está estrechamente relacionada con la contractilidad y la dinámica reguladas por la miosina II. La blebbistatina, al inhibir la miosina II, puede interferir en este proceso, perturbando potencialmente la interacción entre el FBLIM1 y la actina, lo que conduce a su inhibición funcional. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
Un inhibidor de la cinasa de cadenas ligeras de miosina (MLCK), que fosforila las cadenas ligeras de miosina para promover las interacciones actina-miosina. El FBLIM1, al estar asociado al citoesqueleto de actina, puede inhibirse funcionalmente si se inhibe la MLCK, ya que esto alteraría la tensión y la estructura de los filamentos de actina en los que participa el FBLIM1. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Se une a los extremos con púas de los filamentos de actina, impidiendo la elongación y promoviendo la despolimerización. Dado que el FBLIM1 participa en la organización de los filamentos de actina, la interrupción de la polimerización de la actina por la citochalasina D alteraría la integridad estructural que el FBLIM1 ayuda a mantener. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Se une a los monómeros de actina e impide su polimerización. El papel del FBLIM1 en la formación y el mantenimiento de los filamentos de actina se vería comprometido por la prevención de la polimerización de la actina, lo que inhibiría funcionalmente la capacidad del FBLIM1 para estabilizar las estructuras de actina. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Estabiliza los filamentos de actina e impide su desmontaje. Al bloquear los filamentos de actina en un estado estable, la jasplakinolida puede inhibir paradójicamente la función dinámica del FBLIM1, que consiste en modular la estructura del citoesqueleto de actina. | ||||||
CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | $315.00 $1020.00 | 5 | |
Un inhibidor del complejo Arp2/3, que participa en la nucleación de nuevos filamentos de actina. La inhibición de la polimerización de actina mediada por Arp2/3 podría perjudicar la organización de las estructuras de actina en la que participa el FBLIM1, inhibiendo así funcionalmente su acción. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
Es un inhibidor de la nucleación y elongación de la actina mediada por la formina. Dado que FBLIM1 participa en la organización de los filamentos de actina, la inhibición de la función de la formina puede interferir con el papel de FBLIM1 en la dinámica de la actina, lo que conduciría a su inhibición funcional. | ||||||
CCG-1423 | 285986-88-1 | sc-205241 sc-205241A | 1 mg 5 mg | $30.00 $90.00 | 8 | |
Un inhibidor de la señalización transcripcional RhoA, que influye en la organización del citoesqueleto de actina. Al interrumpir la señalización de RhoA, pueden alterarse la dinámica y las estructuras de actina asociadas a FBLIM1, lo que conduce a la inhibición funcional del papel de la proteína en la estabilización del citoesqueleto de actina. | ||||||
Chelerythrine chloride | 3895-92-9 | sc-3547 sc-3547A | 5 mg 25 mg | $88.00 $311.00 | 17 | |
Un inhibidor de la proteína quinasa C, que puede modular indirectamente la dinámica de la actina. Dado que la función de FBLIM1 está estrechamente relacionada con la estabilización de los filamentos de actina, la inhibición de la proteína cinasa C puede alterar este equilibrio, inhibiendo funcionalmente a FBLIM1. |