FAM115C Inhibidores

Los inhibidores FAM115C comunes incluyen, entre otros, Rapamicina CAS 53123-88-9, Estaurosporina CAS 62996-74-1, LY 294002 CAS 154447-36-6, Wiskostatina CAS 1223397-11-2 y Bortezomib CAS 179324-69-7.

Los inhibidores de FAM115C representan una categoría especializada de compuestos químicos que atenúan indirectamente la actividad de FAM115C interviniendo en distintas vías de señalización y procesos celulares a los que FAM115C está intrínsecamente conectado. Uno de los inhibidores prominentes, la Rapamicina, se une a FKBP12, y el complejo resultante inhibe firmemente la vía mTOR, un regulador crítico de la autofagia, un proceso que se sugiere que modula FAM115C. La inhibición de mTOR por Rapamicina, por lo tanto, podría conducir a un aumento de la actividad autofágica, que está inversamente relacionada con la actividad funcional de FAM115C. En una nota similar, LY294002 y Wortmannin son inhibidores de PI3K, que está aguas arriba de la señalización de AKT. La inhibición de PI3K y la consiguiente reducción de la fosforilación de AKT podrían impedir la activación de FAM115C, suponiendo que FAM115C esté asociado a la vía PI3K/AKT. Así, el bloqueo de esta vía por estos inhibidores resultaría en la supresión indirecta de la actividad de FAM115C.

Además de éstos, otros inhibidores como la estaurosporina y el U0126 se dirigen a las proteínas quinasas y a la vía MEK/ERK respectivamente, vías que podrían fosforilar FAM115C o que son necesarias para su activación. La inhibición de amplio espectro de las cinasas por la estaurosporina podría impedir que se produjeran fosforilaciones críticas para la funcionalidad de FAM115C, mientras que la inhibición específica de MEK por el U0126, frustrando así la activación de ERK, podría dar lugar igualmente a una regulación a la baja de la actividad de FAM115C. El bortezomib, un inhibidor de la degradación proteasomal, podría influir indirectamente en FAM115C estabilizando las proteínas reguladoras que son ubiquitinadas para su degradación, lo que podría conducir a una acumulación de FAM115C no funcional. Además, el 17-AAG, a través de su inhibición de la Hsp90, podría desestabilizar el FAM115C si su correcto plegamiento o función depende de la asociación con la Hsp90. Cada inhibidor opera a través de un mecanismo distinto, pero converge en el resultado común de disminuir la acción de FAM115C dentro de la célula, proporcionando un enfoque multiangular para la supresión indirecta de la actividad de esta proteína.