Inhibiteurs FAM115C

Les inhibiteurs courants du FAM115C comprennent, entre autres, la rapamycine CAS 53123-88-9, la staurosporine CAS 62996-74-1, le LY 294002 CAS 154447-36-6, la wiskostatine CAS 1223397-11-2 et le bortézomib CAS 179324-69-7.

Les inhibiteurs du FAM115C représentent une catégorie spécialisée de composés chimiques qui atténuent indirectement l'activité du FAM115C en intervenant dans des voies de signalisation et des processus cellulaires distincts auxquels le FAM115C est intrinsèquement lié. L'un des principaux inhibiteurs, la rapamycine, se lie à FKBP12 et le complexe qui en résulte inhibe fortement la voie mTOR, un régulateur essentiel de l'autophagie, un processus que le FAM115C est supposé moduler. L'inhibition de la voie mTOR par la rapamycine pourrait donc conduire à une augmentation de l'activité autophagique, qui est inversement liée à l'activité fonctionnelle du FAM115C. Dans le même ordre d'idées, le LY294002 et la Wortmannine sont des inhibiteurs de PI3K, qui est en amont de la signalisation AKT. L'inhibition de PI3K et la réduction conséquente de la phosphorylation de l'AKT pourraient entraver l'activation du FAM115C, en supposant que le FAM115C est associé à la voie PI3K/AKT. Ainsi, le blocage de cette voie par ces inhibiteurs entraînerait la suppression indirecte de l'activité du FAM115C.

En plus de ces inhibiteurs, d'autres inhibiteurs comme la staurosporine et l'U0126 ciblent respectivement les protéines kinases et la voie MEK/ERK, des voies qui pourraient phosphoryler le FAM115C ou qui sont nécessaires à son activation. L'inhibition des kinases à large spectre de la staurosporine pourrait empêcher les événements de phosphorylation essentiels à la fonctionnalité du FAM115C, tandis que l'inhibition spécifique de la MEK par l'U0126, contrecarrant ainsi l'activation de l'ERK, pourrait également entraîner la régulation à la baisse de l'activité du FAM115C. Le bortézomib, un inhibiteur de la dégradation protéasomique, pourrait indirectement influencer le FAM115C en stabilisant les protéines régulatrices qui sont ubiquitinées pour être dégradées, ce qui pourrait entraîner une accumulation de FAM115C non fonctionnel. En outre, le 17-AAG, par son inhibition de la Hsp90, pourrait déstabiliser le FAM115C si son bon repliement ou sa fonction dépend de l'association avec la Hsp90. Chaque inhibiteur agit par le biais d'un mécanisme distinct, mais converge vers un résultat commun, à savoir la diminution de l'action du FAM115C dans la cellule, ce qui constitue une approche multiple de la suppression indirecte de l'activité de cette protéine.