Los activadores de la CLEC-14A son un grupo de compuestos químicos que aumentan indirectamente la actividad funcional de la CLEC-14A a través de diversas vías de señalización. La forskolina, al elevar los niveles intracelulares de AMPc, aumenta indirectamente el papel funcional de la CLEC-14A en la adhesión célula-célula mediante la activación de la PKA, que puede fosforilar sustratos implicados en este proceso. Del mismo modo, la genisteína, a través de la inhibición de la tirosina quinasa, permite que las vías de CLEC-14A sean más activas al reducir la competencia de la señalización de la tirosina quinasa. La esfingosina-1-fosfato y el Thapsigargin actúan a través de la modulación de la señalización de lípidos y calcio, respectivamente, para potenciar los procesos de adhesión celular en los que está implicada la CLEC-14A. El PMA, como activador de la PKC, el galato de epigalocatequina, como inhibidor de la cinasa, y los inhibidores de la PI3K LY294002 y Wortmannin, contribuyen a la activación de la CLEC-14A promoviendo las vías relacionadas con la adhesión o reduciendo la señalización competitiva de supervivencia.
La actividad funcional de CLEC-14A se ve influida además por compuestos que modulan la señalización MAPK, con SB203580 y U0126 inhibiendo p38 y MEK1/2, respectivamente, cambiando el equilibrio de señalización para favorecer las vías asociadas con CLEC-14A. El A23187 potencia la actividad de CLEC-14A al aumentar los niveles de calcio intracelular, activando así vías de señalización dependientes del calcio cruciales para la adhesión celular. La estaurosporina, a pesar de ser un inhibidor de proteína cinasa de amplio espectro, podría conducir a la activación selectiva de las vías de CLEC-14A levantando la inhibición ejercida por cinasas específicas sobre los procesos relacionados con CLEC-14A.
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