SCO1 Antikörper (D-1): sc-398001

Der SCO1-Antikörper (D-1) ist ein monoklonaler Maus IgG2a κ SCO1-Antikörper (auch als SCO1-Antikörper bezeichnet), der das SCO1-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF, IHC (P) und ELISA nachweist. Der SCO1-Antikörper (D-1) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des SCO1-Antikörpers erhältlich, darunter Agarose, HRP, PE, FITC und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Die SCO1- und SCO2-Proteinhomologe gehören zur SCO1/2-Proteinfamilie. SCO1 und SCO2 lokalisieren sich beide in die Mitochondrien und sind innermembranöse Proteine, die für die Einführung oder den Transport des Kupfers zur aktiven Site des Cytochrom c Oxidase (COX) entscheidend sind. COX ist ein wesentlicher Bestandteil der Energieproduktion, da es als das terminale Enzym in der Atmungskette fungiert. SCO1 wird hauptsächlich in Geweben mit hoher oxidativem Phosphorylierung wie Gehirn, Herz und Muskel exprimiert, während SCO2 ubiquitär exprimiert wird. Defekte im Gen, das für SCO1 codiert, können zu einer Cytochrom c Oxidase-Mangelerkrankung führen. Defekte im Gen, das für SCO2 codiert, können zu einer cardioenzephalomyopathischen Cytochrom c Oxidase-Mangelerkrankung führen, einer tödlichen infantilen Erkrankung, die durch hypertrophe Kardiomyopathie, Laktatazidose und Gliose gekennzeichnet ist.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

SCO1 Antikörper (D-1) Literaturhinweise:

1. Cytochrom-c-Oxidase-Mangel aufgrund von Mutationen in SCO2, das für ein mitochondriales kupferbindendes Protein kodiert, wird durch Kupfer in menschlichen Myoblasten gerettet.  |  Jaksch, M., et al. 2001. Hum Mol Genet. 10: 3025-35. PMID: 11751685
2. Lösungsstruktur von Sco1: ein Thioredoxin-ähnliches Protein, das am Aufbau der Cytochrom-c-Oxidase beteiligt ist.  |  Balatri, E., et al. 2003. Structure. 11: 1431-43. PMID: 14604533
3. Spezifischer Kupfertransfer vom Metallochaperon Cox17 auf Sco1 und Cox11 beim Aufbau der Hefe-Cytochrom-C-Oxidase.  |  Horng, YC., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 35334-40. PMID: 15199057
4. Menschliches SCO1 und SCO2 haben unabhängige, kooperative Funktionen bei der Abgabe von Kupfer an die Cytochrom-c-Oxidase.  |  Leary, SC., et al. 2004. Hum Mol Genet. 13: 1839-48. PMID: 15229189
5. Kristallstruktur des menschlichen SCO1: Bedeutung für die Redox-Signalübertragung durch ein mitochondriales Cytochrom-c-Oxidase-'Montage'-Protein.  |  Williams, JC., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 15202-11. PMID: 15659396
6. Kongenitale Katarakt, Muskelhypotonie, Entwicklungsverzögerung und Innenohrschwerhörigkeit in Verbindung mit einem Defekt im Kupferstoffwechsel.  |  Horváth, R., et al. 2005. J Inherit Metab Dis. 28: 479-92. PMID: 15902551
7. Die menschlichen Sco1 und Sco2 fungieren als kupferbindende Proteine.  |  Horng, YC., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 34113-22. PMID: 16091356
8. Kristallstruktur von Hefe Sco1.  |  Abajian, C. and Rosenzweig, AC. 2006. J Biol Inorg Chem. 11: 459-66. PMID: 16570183
9. Ein Hinweis auf die Funktion des menschlichen Sco1 aus verschiedenen Strukturen.  |  Banci, L., et al. 2006. Proc Natl Acad Sci U S A. 103: 8595-600. PMID: 16735468
10. Eine strukturelle Charakterisierung des menschlichen SCO2.  |  Banci, L., et al. 2007. Structure. 15: 1132-40. PMID: 17850752
11. Eine strukturell-dynamische Charakterisierung des menschlichen Cox17.  |  Banci, L., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 7912-20. PMID: 18093982
12. Die Rolle von COA6 im mitochondrialen Kupferabgabepfad an die Cytochrom c Oxidase.  |  Swaminathan, AB. and Gohil, VM. 2022. Biomolecules. 12: PMID: 35053273

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-SCO1 Antikörper (D-1) hat 3 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-SCO1 Antikörper (D-1) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

SCO1 Antikörper (D-1) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: SCO1

Klon: D-1

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2a kappa light chain

Aminosäuren: 183-210

Ziel-Epitop: SCO1

Epitope Spezies: human

Reaktivität: SCO1

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 3 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für SCO1 Antikörper (D-1): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, P: Blocking Peptide, PE: Phycoerythrin