HSV-2 gB Antikörper (1-G-10): sc-52425

Der HSV-2 gB-Antikörper (1-G-10) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper aus Mäusen, der HSV-2 gB des Herpes-simplex-Virus 2 durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Immunfluoreszenz (IF) nachweist. Der Anti-HSV-2 gB-Antikörper (1-G-10) ist in nicht konjugierter Form erhältlich und bietet Forschern ein vielseitiges Werkzeug zur Untersuchung dieses wichtigen viralen Proteins. Glykoprotein B (gB) spielt eine entscheidende Rolle im viralen Lebenszyklus, insbesondere im Prozess der Membranfusion, der für den Eintritt und die Ausbreitung von umhüllten Viren wie dem Herpes-simplex-Virus unerlässlich ist. HSV-2 gB ist für das virale Wachstum von entscheidender Bedeutung, da Virionen ohne gB zwar an Wirtszellen binden können, aber bei einer Infektion keine virusspezifischen Proteine synthetisieren können. Die Struktur von gB ist besonders wichtig. gB liegt als Homodimer vor, das durch Disulfidbrücken verbunden ist, wobei sowohl HSV-1- als auch HSV-2-gB-Proteine aus 904 Aminosäuren bestehen. Die extrazelluläre Domäne von HSV-2 gB umfasst die Aminosäuren 23-727, während die zytoplasmatische Domäne die Aminosäuren 793-904 umfasst. Das Verständnis der Struktur und Funktion von gB ist für die Entwicklung therapeutischer Strategien gegen Herpes-simplex-Virus-Infektionen von entscheidender Bedeutung, da gB ein wichtiges Ziel für neutralisierende Antikörper und antivirale Medikamente ist.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

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HSV-2 gB Antikörper (1-G-10) Literaturhinweise:

1. Charakterisierung der durch die Glykoproteine gB, gD, gH und gL des Herpes Simplex Virus 2 vermittelten Zell-Zell-Fusion in transfizierten Zellen.  |  Muggeridge, MI. 2000. J Gen Virol. 81: 2017-2027. PMID: 10900041
2. Aufbau und Organisation der Glykoproteine B, C, D und H in Herpes-Simplex-Virus-Typ-1-Partikeln, denen einzelne Glykoproteine fehlen: Kein Nachweis für die Bildung eines Komplexes dieser Moleküle.  |  Rodger, G., et al. 2001. J Virol. 75: 710-6. PMID: 11134284
3. Anforderungen an die Plasmamembran für die durch die Glykoproteine gB, gD, gH und gL des Herpes-Simplex-Virus Typ 1 induzierte Zellfusion.  |  Browne, H., et al. 2001. J Gen Virol. 82: 1419-1422. PMID: 11369886
4. Die Verkürzung des Glykoproteins B des Herpes-Simplex-Virus Typ 2 erhöht seine Zelloberflächenexpression und seine Aktivität bei der Zell-Zell-Fusion, aber diese Eigenschaften sind nicht miteinander verbunden.  |  Fan, Z., et al. 2002. J Virol. 76: 9271-83. PMID: 12186911
5. Die topische Impfung gegen Herpes simplex Virus 2 (HSV-2) mit humanen Papillomavirus-Vektoren, die gB/gD-Ectodomänen exprimieren, induziert im Genitalgewebe ansässige CD8+ T-Gedächtniszellen und reduziert die Genitalerkrankung und die Virusausscheidung nach einer HSV-2-Problematik.  |  Çuburu, N., et al. 2015. J Virol. 89: 83-96. PMID: 25320297
6. Beitrag von N-gebundenen Glykanen auf HSV-2 gB zur Zell-Zell-Fusion und zum viralen Eindringen.  |  Luo, S., et al. 2015. Virology. 483: 72-82. PMID: 25965797
7. Patientenspezifische neutralisierende Antikörperreaktionen auf das Herpes Simplex Virus sind auf Epitope auf gD, gB oder beiden zurückzuführen und können typspezifisch sein.  |  Cairns, TM., et al. 2015. J Virol. 89: 9213-31. PMID: 26109729
8. Die Rolle des Glykoproteins B des Herpes-Simplex-Virus Typ 1 beim Eintritt des Virus in die Zelle und bei der Zellfusion.  |  Cai, WH., et al. 1988. J Virol. 62: 2596-604. PMID: 2839688
9. Seroepidemiologie und Kontrolle von Herpes genitalis: der Wert von typspezifischen Antikörpern gegen das Herpes-simplex-Virus.  |  Slomka, MJ. 1996. Commun Dis Rep CDR Rev. 6: R41-5. PMID: 8820192
10. Disulfidbindungen des Herpes Simplex Virus Typ 2 Glykoproteins gB.  |  Norais, N., et al. 1996. J Virol. 70: 7379-87. PMID: 8892856
11. Genetische Immunisierung mit Adeno-assoziierten Virusvektoren, die die Glykoproteine B und D des Herpes-Simplex-Virus Typ 2 exprimieren.  |  Manning, WC., et al. 1997. J Virol. 71: 7960-2. PMID: 9311887
12. Die Glykoproteine gB, gD und gHgL des Herpes Simplex Virus Typ 1 sind notwendig und ausreichend, um die Membranfusion in einem Cos-Zelltransfektionssystem zu vermitteln.  |  Turner, A., et al. 1998. J Virol. 72: 873-5. PMID: 9420303

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteinziele detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Notwendigkeit eines sekundären Antikörpers überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology haben über 360.000 Publikationen. Anti-HSV-2 gB Antikörper (1-G-10) hat 3 Refezenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper für Säugetier-Zielproteine ​​werden für den Nachweis einer Reihe von empfohlen Säugetierarten, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und menschlichen Spezies. Viele Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und reagieren mit Zielproteinen von Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

HSV-2 gB Antikörper (1-G-10) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: HSV-2 gB

Klon: 1-G-10

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁

Aminosäuren:

Ziel-Epitop: HSV-2 gB

Epitop Spezies: HSV

Reaktivität: HSV-2 gB

Speziesreaktivität: Herpes Simplex Virus 2

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierarten: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF

Gebinde: Each vial contains 100 µg IgG₁ in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Referenzen: 3 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

erhältliche Konjugate für HSV-2 gB Antikörper (1-G-10): N/A

Der bevorzugte. HSV-1/2 gB Antikörper ist HSV-1/2 gB Antikörper (10B7): sc-56987.