HSV-1/2 gB Antikörper (10B7): sc-56987

Der HSV-1/2 gB-Antikörper (10B7) ist ein monoklonaler Maus IgG1 HSV-1/2 gB-Antikörper (auch als HSV-1/2 gB-Antikörper bezeichnet), der das HSV-1/2 gB-Protein von HSV-1 und HSV-2 und HSV-1 und HSV-2-Ursprung durch WB und IF detektiert. Der HSV-1/2 gB-Antikörper (10B7) ist als nicht konjugierter Anti-HSV-1/2 gB-Antikörper erhältlich. Die Membranfusion ist für den Eintritt, die Ausbreitung und die Bildung von einhüllenden Viren wie dem Herpes-simplex-Virus von entscheidender Bedeutung und wird durch Envelope-Glykoproteine vermittelt. Es wurde gezeigt, dass zwei Serotypen des Herpes-simplex-Virus, HSV-1 (auch als Typ 1 oder oral bekannt) und HSV-2 (Typ 2 oder genital), mindestens zehn Glykoproteine codieren, von denen vier notwendig und ausreichend sind, um eine Fusion zu ermöglichen (1,3,2,4). Diese vier Glykoproteine umfassen Glykoprotein B (gB), Glykoprotein D (gD), Glykoprotein H (gH) und Glykoprotein L (gL) (1,2,4). Die Fusionsveranstaltung ist abhängig von der Expression eines gD-Rezeptors auf Zellmembranen und erfordert nicht die Anwesenheit von Zelloberflächen-Glykosaminoglykanen. gB ist für das virale Wachstum essentiell, da gB-freie Viren in der Lage sind, Zellen zu binden, aber nicht, um Virus-spezifische Proteine nach der Infektion zu synthetisieren. HSV-1 und HSV-2 gB existieren als Homodimer, die durch Disulfidbindungen verbunden sein können. HSV-1 gB ist ein Protein mit 904 Aminosäuren, dessen extrazellulärer Domäne aus Aminosäuren 31-730 und dessen zytoplasmatischer Domäne aus Aminosäuren 796-904 besteht. HSV-2 gB ist ebenfalls ein Protein mit 904 Aminosäuren, dessen extrazellulärer Domäne aus Aminosäuren 23 bis 727 und dessen zytoplasmatischer Domäne aus Aminosäuren 793 bis 904 besteht.

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HSV-1/2 gB Antikörper (10B7) Literaturhinweise:

1. Monoklonale Antikörper für die typspezifische Identifizierung von Herpes-Simplex-Viren durch einen schnellen Kulturtest.  |  Bystrická, M., et al. 1999. Acta Virol. 43: 399-402. PMID: 10825932
2. Charakterisierung der durch die Glykoproteine gB, gD, gH und gL des Herpes Simplex Virus 2 vermittelten Zell-Zell-Fusion in transfizierten Zellen.  |  Muggeridge, MI. 2000. J Gen Virol. 81: 2017-2027. PMID: 10900041
3. Aufbau und Organisation der Glykoproteine B, C, D und H in Herpes-Simplex-Virus-Typ-1-Partikeln, denen einzelne Glykoproteine fehlen: Kein Nachweis für die Bildung eines Komplexes dieser Moleküle.  |  Rodger, G., et al. 2001. J Virol. 75: 710-6. PMID: 11134284
4. Anforderungen an die Plasmamembran für die durch die Glykoproteine gB, gD, gH und gL des Herpes-Simplex-Virus Typ 1 induzierte Zellfusion.  |  Browne, H., et al. 2001. J Gen Virol. 82: 1419-1422. PMID: 11369886
5. Quantitativer Vergleich der Transkriptome von HSV-1 und HSV-2 mittels DNA-Mikroarray-Analyse.  |  Aguilar, JS., et al. 2006. Virology. 348: 233-41. PMID: 16448680
6. Typübliche und typspezifische monoklonale Antikörper gegen Herpes Simplex Virus Typ 1 und 2.  |  Bystrická, M., et al. 1991. Acta Virol. 35: 152-64. PMID: 1681713
7. Die Rolle des Glykoproteins B des Herpes-Simplex-Virus Typ 1 beim Eintritt des Virus in die Zelle und bei der Zellfusion.  |  Cai, WH., et al. 1988. J Virol. 62: 2596-604. PMID: 2839688
8. Die Stresshormone Adrenalin und Corticosteron reaktivieren selektiv HSV-1 und HSV-2 in sympathischen und sensorischen Neuronen.  |  Goswami, P., et al. 2022. Viruses. 14: PMID: 35632856
9. Ein trivalenter HSV-2 gC2, gD2, gE2 Nukleosid-modifizierter mRNA-LNP-Impfstoff bietet bei Mäusen einen hervorragenden Schutz gegen genitale und nicht-genitale HSV-1-Infektionen, vergleichbar mit den gleichen Antigenen, die von HSV-1 stammen.  |  Egan, KP., et al. 2023. Viruses. 15: PMID: 37515169
10. Seroepidemiologie und Kontrolle von Herpes genitalis: der Wert von typspezifischen Antikörpern gegen das Herpes-simplex-Virus.  |  Slomka, MJ. 1996. Commun Dis Rep CDR Rev. 6: R41-5. PMID: 8820192
11. Monoklonale Antikörper gegen die verschiedenen Antigenstellen auf den Glykoproteinen C und B und ihre Schutzwirkung bei Herpes-Simplex-Virus-Infektionen.  |  Bystrická, M., et al. 1997. Acta Virol. 41: 5-12. PMID: 9199708
12. Die Glykoproteine gB, gD und gHgL des Herpes Simplex Virus Typ 1 sind notwendig und ausreichend, um die Membranfusion in einem Cos-Zelltransfektionssystem zu vermitteln.  |  Turner, A., et al. 1998. J Virol. 72: 873-5. PMID: 9420303

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteinziele detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Notwendigkeit eines sekundären Antikörpers überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology haben über 360.000 Publikationen. Anti-HSV-1/2 gB Antikörper (10B7) hat 22 Refezenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper für Säugetier-Zielproteine ​​werden für den Nachweis einer Reihe von empfohlen Säugetierarten, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und menschlichen Spezies. Viele Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und reagieren mit Zielproteinen von Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

HSV-1/2 gB Antikörper (10B7) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: HSV-1/2 gB

Klon: 10B7

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁

Aminosäuren:

Ziel-Epitop: glycoprotein B

Epitop Spezies: herpesvirus

Reaktivität: glycoprotein B

Speziesreaktivität: HSV-1, HSV-2

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierarten: HSV-1, HSV-2

Anwendungen: WB, IF

Gebinde: Each vial contains 100 µg IgG₁ in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Referenzen: 22 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

erhältliche Konjugate für HSV-1/2 gB Antikörper (10B7): N/A