Date published: 2025-9-9

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GRP 78 Antikörper (E-4): sc-166490

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Datenblätter
  • HSPA5/BiP/GRP78 Antikörper (E-4) ist ein Maus monoklonales IgG3 κ, verwendet in 71 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 200 µg/ml
  • spezifisch für ein Epitop, welches zwischen den Aminosäuren 19-50 in der Nähe des N-terminus von aus der Spezies human liegt
  • Anti-HSPA5/BiP/GRP78 Antikörper (E-4) ist empfohlen für die Detektion von GRP 78 aus der Spezies mouse, rat und human per WB, IP, IF und ELISA; ebenfalls reaktiv mit weiteren Spezies, einschließlich und canine, bovine, porcine and avian
  • Anti-HSPA5/BiP/GRP78 Antikörper (E-4) ist erhältlich als Konjugat mit Agarose für IP; HRP für WB, IHC(P) und ELISA; und entweder mit Phycoerythrin oder FITC für IF, IHC(P) und FCM
  • auch erhältlich als Konjugat mit Alexa Fluor® 488, Alexa Fluor® 546, Alexa Fluor® 594 oder Alexa Fluor® 647 für IF, IHC(P) und FCM
  • auch erhältlich als Konjugat mit Alexa Fluor® 680 oder Alexa Fluor® 790 für WB (NIR), IF und FCM
  • Bitte kontaktieren Sie uns um ein 10 µg GRATIS Sample vom HSPA5/BiP/GRP78 (E-4): sc-166490 zu erhalten.
  • m-IgG Fc BP-HRP und m-IgGκ BP-HRP sind die bevorzugten sekundären Nachweisreagenzien für HSPA5/BiP/GRP78 Antikörper (E-4) für WB-Anwendungen. Diese Reagenzien werden jetzt in Bündeln mit HSPA5/BiP/GRP78 Antikörper (E-4) angeboten(siehe Bestellinformationen unten).

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Die HSP 70-Familie besteht aus vier hochkonservierten Proteinen: HSP 70, HSC 70, GRP 75 und GRP 78. Diese Proteine erfüllen eine Vielzahl von Funktionen: Sie agieren als molekulare Chaperone, die die Assemblierung von Multiprotein-Komplexen unterstützen, beteiligen sich an der Translokation von Polypeptiden über Zellmembranen und in den Zellkern und helfen bei der korrekten Faltung neuer Polypeptidketten. Alle Mitglieder der Familie, außer HSP 70, werden konstitutiv in Primatenzellen exprimiert. Die Expression von HSP 70 wird bei Wärmebelastung stark induziert. HSP 70 und HSC 70 spielen eine Schlüsselrolle bei der zytosolischen Endoplasmatischen Retikulum- und Mitochondrienimportmaschinerie und sind sowohl im Cytosol als auch im Zellkern von Säugetierzellen zu finden. Sowohl HSP 70 als auch HSC 70 sind an der Chaperonierung neuer Polypeptidketten und an der Schutzfunktion gegen die Ansammlung falsch gefalteter Proteine beteiligt. GRP 78 ist im Endoplasmatischen Retikulum lokalisiert, wo es importierte Sekretionsproteine empfängt und an der Faltung und Translokation neuer Peptidketten beteiligt ist. Die Expression von GRP 75 ist auf den mitochondrialen Matrix beschränkt und unterstützt die Translokation und Faltung neuer Polypeptidketten sowohl nukleären als auch mitochondrialen Ursprungs. GRP 75 und GRP 78 sind weder Wärmebelastung noch Glucosemangel ausgesetzt und werden durch Glucosemangel induziert. Es wurde postuliert, dass die Mitglieder der HSP 70-Familie als Kraftgeneratoren fungieren, die auf die Hydrolyse von ATP für ihre Aktivität angewiesen sind. Der GRP 78 Antikörper (E-4) ist ein monoklonaler Maus IgG3 κ GRP 78-Antikörper (auch als GRP 78-Antikörper oder GRP78-Antikörper bezeichnet), der GRP 78 von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF und ELISA detektiert. Der GRP 78-Antikörper (E-4) ist als nicht konjugierte Form des Anti-GRP 78-Antikörpers sowie als mehrere konjugierte Formen des Anti-GRP 78-Antikörpers, einschließlich Agarose, HRP, PE, FITC und mehreren Alexa Fluor®-Konjugaten, erhältlich.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

HSPA5/BiP/GRP78 Literaturhinweise:

  1. Die Rolle von Grp 78 bei der durch Alpha-2-Makroglobulin induzierten Signaltransduktion. Nachweis durch RNA-Interferenz, dass das Low-Density-Lipoprotein-Rezeptor-verwandte Protein mit der GRP-78-vermittelten Signaltransduktion assoziiert, aber nicht dafür notwendig ist.  |  Misra, UK., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 42082-7. PMID: 12194978
  2. Identifizierung von GRP 78 (BiP) als ein von Leberzellen exprimiertes Rezeptorelement für das Dengue-Virus des Serotyps 2.  |  Jindadamrongwech, S., et al. 2004. Arch Virol. 149: 915-27. PMID: 15098107
  3. Das Chaperonprotein GRP-78 des endoplasmatischen Retikulums vermittelt die Endozytose des Dentinmatrixproteins 1.  |  Ravindran, S., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 29658-70. PMID: 18757373
  4. GRP-78, das von Tumorzellen ausgeschüttet wird, blockiert die antiangiogene Aktivität von Bortezomib.  |  Kern, J., et al. 2009. Blood. 114: 3960-7. PMID: 19713465
  5. Die Funktion des Stress-Chaperons GRP-78 bei der Bildung einer mineralisierten Matrix.  |  Ravindran, S., et al. 2011. J Biol Chem. 286: 8729-39. PMID: 21239500
  6. Expression und Verteilung von grp-78/bip in mineralisierenden Geweben und mesenchymalen Zellen.  |  Ravindran, S., et al. 2012. Histochem Cell Biol. 138: 113-25. PMID: 22527697
  7. Kurkuma und Vitamin C mildern die durch Bleidiacetat verursachte Hodenatrophie durch Regulierung der GRP-78/17β-HSD-Signalwege im Rattenmodell.  |  Fadda, LM., et al. 2021. Andrologia. 53: e14120. PMID: 34028854
  8. Die klinisch-pathologische Bedeutung von BiP/GRP-78 bei Brustkrebs: Eine Meta-Analyse öffentlicher Datensätze und immunhistochemischer Nachweis.  |  Direito, I., et al. 2022. Curr Oncol. 29: 9066-9087. PMID: 36547124
  9. Corilagin verstärkt die Antitumoraktivität von 5-FU durch Herunterregulieren der Expression von GRP 78.  |  Li, S., et al. 2023. Sci Rep. 13: 22661. PMID: 38114593
  10. Die durch Thapsigargin induzierte Lokalisierung des 78 kD Glukose-regulierten Proteins (GRP 78) auf der Zelloberfläche.  |  Delpino, A., et al. 1998. Mol Membr Biol. 15: 21-6. PMID: 9595551

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ProduktKatalog #EINHEITPreisANZAHLFavoriten

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sc-166490
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sc-166490 AF647
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sc-166490 AF790
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