Slit2, ein Mitglied der Slit-Familie von sekretierten Glykoproteinen, spielt eine entscheidende Rolle bei der neuronalen Entwicklung, der axonalen Führung, der Zellmigration und der Regulierung der Zellmotilität in verschiedenen biologischen Systemen. Es funktioniert in erster Linie durch die Bindung an seinen Rezeptor Roundabout (Robo), wodurch eine Kaskade von nachgeschalteten Signalereignissen ausgelöst wird, die die Axonabstoßung während der neuronalen Entwicklung steuern und die Migration verschiedener Zelltypen regulieren. Die Interaktion von Slit2 mit den Robo-Rezeptoren ist für die Bildung von Mittellinienstrukturen im Zentralnervensystem von entscheidender Bedeutung und stellt sicher, dass die Neuronen ihre Axone korrekt ausstrecken, um ihre vorgesehenen Ziele zu erreichen. Über die neuronale Entwicklung hinaus wird Slit2 auch mit der Angiogenese, der Herzentwicklung und der Regulierung der Leukozytenmigration in Verbindung gebracht, was auf seine weitreichende Bedeutung sowohl für Entwicklungs- als auch für physiologische Prozesse hinweist. Die genaue räumliche und zeitliche Expression von Slit2 ist für seine Funktion von wesentlicher Bedeutung, was die komplizierten Kontrollmechanismen verdeutlicht, die seine Aktivität bei der Steuerung der Zellbewegung und der Gewebeorganisation bestimmen.
Die Aktivierung von Slit2 beinhaltet seine Sekretion und die anschließende Interaktion mit Robo-Rezeptoren auf der Oberfläche der reagierenden Zellen. Diese Interaktion löst ein komplexes Signalnetzwerk aus, das die Dynamik des Zytoskeletts beeinflusst und die Zellform und -beweglichkeit verändert. Die Aktivierung wird auf mehreren Ebenen streng reguliert, darunter die Slit2-Expression, die proteolytische Verarbeitung und die Verfügbarkeit von Robo-Rezeptoren. Die proteolytische Spaltung von Slit2 ist ein entscheidender Schritt für seine Aktivierung, da sie es dem funktionellen Fragment von Slit2 ermöglicht, mit Robo-Rezeptoren effizient zu interagieren. Darüber hinaus modulieren die Expression von Robo-Rezeptoren und ihre posttranslationalen Modifikationen die Empfindlichkeit von Zellen gegenüber Slit2 und stellen sicher, dass die Signalübertragung kontextabhängig ist. Regulierungsmechanismen, einschließlich Rückkopplungsschleifen und Interaktionen mit anderen Signalwegen, verfeinern die Empfindlichkeit von Zellen gegenüber Slit2 und ermöglichen eine präzise Kontrolle zellulärer Prozesse wie Migration und axonale Steuerung.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
---|---|---|---|---|---|---|
Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
All-Trans-Retinsäure kann die Genexpression beeinflussen und möglicherweise die Aktivität von Slit2 verstärken, indem sie Transkriptionsprozesse im Zusammenhang mit der Zelldifferenzierung und -entwicklung moduliert. | ||||||
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin aktiviert die Adenylatzyklase und erhöht damit den cAMP-Spiegel, der zelluläre Signalwege beeinflussen kann, die mit der Rolle von Slit2 bei der Zellmigration und der Axonführung zusammenhängen. | ||||||
Rolipram | 61413-54-5 | sc-3563 sc-3563A | 5 mg 50 mg | $75.00 $212.00 | 18 | |
Rolipram, ein PDE4-Hemmer, erhöht den cAMP-Spiegel und kann indirekt die Slit2-Aktivität durch Beeinflussung der entsprechenden Signalkaskaden verstärken. | ||||||
8-Bromo-cAMP | 76939-46-3 | sc-201564 sc-201564A | 10 mg 50 mg | $97.00 $224.00 | 30 | |
8-Br-cAMP, ein cAMP-Analogon, kann PKA aktivieren und verschiedene Signalwege modulieren, was möglicherweise die Aktivität von Slit2 erhöht. | ||||||
Dibutyryl-cAMP | 16980-89-5 | sc-201567 sc-201567A sc-201567B sc-201567C | 20 mg 100 mg 500 mg 10 g | $45.00 $130.00 $480.00 $4450.00 | 74 | |
Dibutyryl cAMP, ein weiteres cAMP-Analogon, kann PKA stimulieren und Wege beeinflussen, die mit der Funktion von Slit2 bei der neuronalen und zellulären Steuerung zusammenhängen. |