SIRT4 Inhibitoren
Gängige SIRT4 Inhibitors sind unter underem Nicotinamide CAS 98-92-0, Suramin sodium CAS 129-46-4, EX 527 CAS 49843-98-3, Sirtinol CAS 410536-97-9 und Tenovin-1 CAS 380315-80-0.
SIRT4-Inhibitoren stellen eine eigene Kategorie im Bereich der chemischen Verbindungen dar, die auf spezifische Proteine abzielen, die an zellulären Prozessen beteiligt sind. SIRT4, oder Sirtuin 4, ist ein mitochondriales Enzym, das zur Familie der Sirtuin-Proteine gehört. Diese Enzyme, die oft als Histondeacetylasen (HDACs) der Klasse III bezeichnet werden, spielen eine entscheidende Rolle bei der Regulierung verschiedener zellulärer Funktionen, darunter Stoffwechsel, DNA-Reparatur und Stressreaktion. Insbesondere SIRT4 ist hauptsächlich in den Mitochondrien angesiedelt, wo es die Kontrolle über wichtige Stoffwechselwege ausübt. Es fungiert als ADP-Ribosyltransferase und ist an der Regulierung des Glukose- und Fettsäurestoffwechsels beteiligt, was es zu einem attraktiven Ziel für die Modulation durch Hemmstoffe macht.
SIRT4-Inhibitoren sind, wie der Name schon sagt, Verbindungen, die die Aktivität von SIRT4 behindern oder unterdrücken sollen. Indem sie in die enzymatische Aktivität von SIRT4 eingreifen, können diese Inhibitoren die mit dem mitochondrialen Stoffwechsel verbundenen zellulären Prozesse beeinflussen. Die Entwicklung und Erforschung von SIRT4-Inhibitoren ist für Forscher auf dem Gebiet der Molekularbiologie und Biochemie von besonderem Interesse, da sie wertvolle Werkzeuge zur Verfügung stellen, um die komplizierte Rolle von SIRT4 in der zellulären Homöostase zu entschlüsseln und seine Bedeutung bei verschiedenen physiologischen und pathologischen Zuständen zu erforschen. Das Verständnis der Wirkungsmechanismen und der Spezifität von SIRT4-Inhibitoren ist von entscheidender Bedeutung, um die komplexen regulatorischen Netzwerke zu entschlüsseln, an denen SIRT4 beteiligt ist, und um seinen Beitrag zu zellulären Prozessen jenseits der Stoffwechselkontrolle zu erhellen.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Nicotinamide | 98-92-0 | sc-208096 sc-208096A sc-208096B sc-208096C | 100 g 250 g 1 kg 5 kg | $44.00 $66.00 $204.00 $831.00 | 6 | |
Nicotinamid ist eine Form von Vitamin B3 und ein bekannter Inhibitor der Sirtuin-Aktivität. Durch die Wirkung als alternatives Substrat hemmt es die Bindung von NAD+, das für die Sirtuin-Funktion, einschließlich SIRT4, unerlässlich ist. Dies kann zu einer Abnahme der SIRT4-Aktivität führen und dadurch langfristig möglicherweise die Expression hemmen. | ||||||
Suramin sodium | 129-46-4 | sc-507209 sc-507209F sc-507209A sc-507209B sc-507209C sc-507209D sc-507209E | 50 mg 100 mg 250 mg 1 g 10 g 25 g 50 g | $152.00 $214.00 $728.00 $2601.00 $10965.00 $21838.00 $41096.00 | 5 | |
Suramin ist eine polysulfonierte Naphthylharnstoffverbindung. Es wurde festgestellt, dass es die Aktivität verschiedener Enzyme, einschließlich Sirtuine, hemmt. Die Verbindung stört Protein-Protein-Wechselwirkungen und die Bindung von Kofaktoren, was zu einer Herunterregulierung der SIRT4-Expression führen kann. | ||||||
EX 527 | 49843-98-3 | sc-203044 | 5 mg | $87.00 | 32 | |
EX-527 ist ein selektiver Inhibitor von SIRT1, einem Protein, das eng mit SIRT4 verwandt ist. Es wirkt, indem es an die katalytische Stelle des Enzyms bindet und dessen Aktivität hemmt. Während es in erster Linie auf SIRT1 abzielt, kann es auch Auswirkungen auf andere Sirtuin-Proteine haben, einschließlich SIRT4, was möglicherweise zu einer Verringerung der Expressionsniveaus führt. | ||||||
Sirtinol | 410536-97-9 | sc-205976 sc-205976A | 1 mg 5 mg | $38.00 $113.00 | 14 | |
Sirtinol ist ein bekannter Inhibitor der Sirtuin-Aktivität, insbesondere von SIRT1 und SIRT2. Sein Wirkmechanismus besteht darin, dass es an die NAD+-Bindungsstelle des Enzyms bindet und so eine Hemmung bewirkt. Angesichts der strukturellen Ähnlichkeiten zwischen Sirtuinen ist es plausibel, dass Sirtinol auch SIRT4 beeinflussen und zu einer verminderten Expression führen kann. | ||||||
Splitomicin | 5690-03-9 | sc-358701 | 5 mg | $48.00 | ||
Splitomicin ist ein Pyrimidinderivat, das die Sirtuin-Aktivität hemmt. Es hat zwar eine höhere Affinität für SIRT2, seine hemmende Wirkung kann sich jedoch auch auf andere Sirtuine, einschließlich SIRT4, erstrecken. Es bindet an die katalytische Domäne des Enzyms, stört dessen Funktion und führt möglicherweise zu einer verminderten Expression. | ||||||
Salermide | 1105698-15-4 | sc-224276 sc-224276A | 5 mg 10 mg | $70.00 $105.00 | 3 | |
Salermide ist eine Verbindung, die Sirtuine hemmt, indem sie an die katalytische Domäne des Enzyms bindet und dessen Aktivität hemmt. Während die Wirkung auf SIRT1 und SIRT2 stärker ausgeprägt ist, kann es auch hemmende Wirkungen auf SIRT4 haben, was möglicherweise zu einer Verringerung der Proteinexpressionsniveaus führt. | ||||||
SIRT2 Inhibitor, AGK2 | 304896-28-4 | sc-202813A sc-202813 sc-202813B sc-202813C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $46.00 $148.00 $316.00 $490.00 | 5 | |
AGK2 ist ein selektiver SIRT2-Inhibitor. Es bindet an das aktive Zentrum des Enzyms und hemmt dessen Aktivität. Aufgrund der strukturellen Ähnlichkeiten zwischen Sirtuinen ist es plausibel, dass AGK2 auch die SIRT4-Aktivität beeinflussen und möglicherweise zu einer verringerten Expression führen kann. | ||||||
SIRT1/2 Inhibitor IV, Cambinol | 14513-15-6 | sc-204280 | 5 mg | $145.00 | 4 | |
Cambinol ist eine Verbindung, die die Sirtuin-Aktivität hemmt, mit einer Präferenz für SIRT1 und SIRT2. Es bindet an die NAD+-Bindungsstelle, was zu einer Enzymhemmung führt. Seine hemmende Wirkung kann sich auf SIRT4 ausdehnen, was möglicherweise zu einer verminderten Expression führt. | ||||||
Roscovitine | 186692-46-6 | sc-24002 sc-24002A | 1 mg 5 mg | $94.00 $265.00 | 42 | |
Roscovitin ist ein Cyclin-abhängiger Kinase-Inhibitor, der auch hemmende Wirkungen auf Sirtuine hat. Obwohl sein primäres Ziel CDKs sind, kann es an die katalytische Stelle von SIRT4 binden, was zu einer verminderten Enzymaktivität und möglicherweise zu einer Verringerung der Proteinexpressionsniveaus führt. | ||||||