RPL39 Inhibitoren

Gängige RPL39 Inhibitors sind unter underem Anisomycin CAS 22862-76-6, Cycloheximide CAS 66-81-9, Harringtonin CAS 26833-85-2, Homoharringtonine CAS 26833-87-4 und α-Sarcin CAS 86243-64-3.

Chemische Inhibitoren von RPL39 können ihre hemmende Wirkung über verschiedene Mechanismen entfalten, die auf die ribosomale Funktion und insbesondere auf den Prozess der Proteinsynthese abzielen. Anisomycin wirkt durch Hemmung der Peptidyltransferase-Aktivität im Ribosom, die ein entscheidender Schritt für die Bildung von Peptidbindungen ist. Diese Wirkung kann zur Hemmung von RPL39 führen, indem es dessen Beteiligung an diesem wichtigen Prozess verhindert. In ähnlicher Weise stört Cycloheximid den Translokationsschritt der Proteinsynthese, indem es auf die ribosomale Untereinheit 60S einwirkt, in der RPL39 arbeitet. Harringtonin und Homoharringtonin zielen beide auf die Elongationsphase der Proteinsynthese ab, wobei Harringtonin die Peptidyltransferase-Reaktion blockiert und Homoharringtonin den anfänglichen Elongationsschritt hemmt, was in beiden Fällen die Rolle von RPL39 während der Translation direkt hemmen würde.

Zusätzlich zu diesen Inhibitoren inaktiviert Ricin die 60S ribosomale Untereinheit durch Depurinierung der rRNA, was zur Hemmung von RPL39 führt, indem es die Funktion des Ribosoms verhindert. Alpha-Sarcin spaltet eine spezifische Stelle in der ribosomalen RNA, unterbricht die Funktion des Ribosoms und hemmt dadurch die Rolle von RPL39 bei der Proteinsynthese. Emetin bindet an die 40S-Untereinheit und hemmt so die Proteinverlängerung, was die funktionelle Rolle von RPL39 im Ribosom beeinträchtigen würde. Puromycin verursacht bekanntermaßen einen vorzeitigen Kettenabbruch während der Translation, wodurch RPL39 an seiner normalen Rolle in diesem Prozess gehindert wird. Tetracyclin hemmt durch Bindung an die 30S-Untereinheit die Bindung von Aminoacyl-tRNA, die für die Funktion von RPL39 auf der 60S-Untereinheit wesentlich ist. Chloramphenicol beeinträchtigt die Peptidyltransferase-Aktivität auf der 50S-Untereinheit, was die Funktion von RPL39 bei der Proteinsynthese hemmen würde. Blasticidin S hemmt, wie einige andere, die Peptidyltransferase-Aktivität und hemmt damit direkt die Rolle von RPL39 bei der Bildung von Peptidbindungen. Sparsomycin schließlich bindet an die 50S-Untereinheit und hemmt die Bildung von Peptidbindungen, wodurch es die Rolle von RPL39 bei der Katalyse der Proteinsynthese hemmt. Jede dieser Chemikalien kann zur Hemmung von RPL39 führen, indem sie seine wesentliche Rolle in der ribosomalen Maschinerie, die für die Synthese von Proteinen verantwortlich ist, stört.