Ribosomal Protein S18 Inhibitoren

Gängige Ribosomal Protein S18 Inhibitors sind unter underem Anisomycin CAS 22862-76-6, Cycloheximide CAS 66-81-9, α-Sarcin CAS 86243-64-3, Tenuazonic acid CAS 610-88-8 und Homoharringtonine CAS 26833-87-4.

Chemische Hemmstoffe des ribosomalen Proteins S18 können die Funktion des Proteins durch verschiedene Mechanismen stören, die alle auf den Prozess der Proteinsynthese abzielen, bei dem das ribosomale Protein S18 eine entscheidende Rolle spielt. Anisomycin beispielsweise blockiert spezifisch die Bildung von Peptidbindungen am Ribosom, wodurch der Translationsprozess, an dem das ribosomale Protein S18 beteiligt ist, effektiv gestoppt wird. In ähnlicher Weise wirkt Cycloheximid, indem es die Translokationsschritte bei der Proteinsynthese verhindert und damit die Bewegung des Ribosoms entlang des mRNA-Strangs stoppt, ein Schritt, bei dem das ribosomale Protein S18 eine wichtige Rolle spielt. Rizin geht noch einen Schritt weiter, indem es einen wichtigen Adeninrest von der 28S rRNA der 60S ribosomalen Untereinheit depuriniert, was einen direkten Angriff auf die strukturelle Integrität des Ribosoms darstellt und den Beitrag des ribosomalen Proteins S18 zur ribosomalen Funktion beeinträchtigt. α-Sarcin spaltet eine spezifische Bindung in der 28S-rRNA, verhindert die Bindung von Elongationsfaktoren an das Ribosom und hemmt so den Prozess der Proteinsynthese, den das ribosomale Protein S18 ermöglicht.

Außerdem hemmt Tenuazonsäure die Peptidyltransferase-Aktivität, die eine katalytische Funktion des Ribosoms ist und bei der das ribosomale Protein S18 aktiv ist. Homoharringtonin und Harringtonin hemmen beide die Proteinsynthese, indem sie den anfänglichen Elongationsschritt bzw. die Peptidyltransferasereaktion verhindern, was die Rolle des ribosomalen Proteins S18 direkt beeinträchtigt. Emetin und Puromycin stören die Translation, indem sie die Translokation der Ribosomen blockieren und einen vorzeitigen Kettenabbruch bewirken, der ohne Beeinträchtigung der Funktion des ribosomalen Proteins S18 nicht möglich wäre. Blasticidin S und Pactamycin hemmen die Proteinsynthese, indem sie an die Peptidyltransferase-Komponente binden bzw. die Bildung des Initiationskomplexes blockieren, was die Rolle des ribosomalen Proteins S18 bei der korrekten Übersetzung von Proteinen beeinträchtigt. Fusidinsäure schließlich zielt auf die Proteinsynthese ab, indem sie die Dissoziation des Elongationsfaktors G (EF-G) vom Ribosom verhindert und so den Translokationsprozess stoppt, an dem das Ribosomenprotein S18 beteiligt ist.