Prdx6b Aktivatoren

Gängige Prdx6b Activators sind unter underem Hydrogen Peroxide CAS 7722-84-1, Glutathione, reduced CAS 70-18-8, β-Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate CAS 53-59-8, β-Mercaptoethanol CAS 987-65-5 und Arsenic(III) oxide CAS 1327-53-3.

Chemische Aktivatoren von Peroxiredoxin 6B spielen eine entscheidende Rolle bei der Aufrechterhaltung seiner Peroxidase-Aktivität, die für die Reduktion von Peroxid-Substraten im zellulären Milieu unerlässlich ist. Wasserstoffperoxid selbst ist ein Substrat für Peroxiredoxin 6B, und sein Vorhandensein ist entscheidend für die katalytische Reduktion zu Wasser und damit für die Entgiftung der Zelle von reaktiven Sauerstoffspezies. Glutathion, ein weiterer Aktivator, ist am Recycling von Peroxiredoxin 6B in seine reduzierte Form beteiligt und erleichtert so die Fortsetzung seines katalytischen Zyklus. Ergänzt wird dies durch die Wirkung von Thioredoxin, das Elektronen an oxidiertes Peroxiredoxin 6B abgibt und so dessen Reaktivierung gewährleistet. In ähnlicher Weise stellt NADPH die notwendigen reduzierenden Äquivalente sowohl für das Glutathion- als auch für das Thioredoxin-System zur Verfügung und ermöglicht es ihnen, Peroxiredoxin 6B in einem funktionell aktiven Zustand zu halten.

Darüber hinaus verstärken niedermolekulare Reduktionsmittel wie Dithiothreitol und Beta-Mercaptoethanol die Reduktion von Disulfidbindungen innerhalb von Peroxiredoxin 6B und sorgen dafür, dass das Protein in reduzierter und aktiver Form bleibt. Die reversible Bindung von Chemikalien wie Conoidin A, obwohl in erster Linie ein Inhibitor, kann unter bestimmten Bedingungen zu einer vorübergehenden Aktivierung von Peroxiredoxin 6B führen. Arsentrioxid kann durch seine Wechselwirkung mit Cysteinresten die Aktivität von Peroxiredoxin 6B modulieren, indem es seinen Redoxzustand verändert. Natriumselenit, eine Selenquelle, ist für die Biosynthese selenocysteinhaltiger Peroxiredoxine unerlässlich und kann daher eine Rolle für die ordnungsgemäße Funktion von Peroxiredoxin 6B spielen. Schließlich können Verbindungen wie Disulfiram und Dimedone durch Bindung an Thiolgruppen den Redoxzustand von Peroxiredoxin 6B beeinflussen und dadurch dessen katalytische Aktivität gegen oxidativen Stress fördern.